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Gromiha, M. M.*; Siebers, J. G.*; Selvaraj, S.*; 河野 秀俊; 皿井 明倫*
Gene, 364, p.108 - 113, 2005/12
被引用回数：27 パーセンタイル：46.9(Genetics & Heredity)蛋白質のDNA認識は蛋白質とDNAの分子間相互作用とDNA自身の分子内相互作用に分けて考えることができるが、その両者の寄与バランスはよくわかっていない。われわれは、最近その定量化方法を提案している。その方法を用いて多くの蛋白質とDNAの複合体を評価し、蛋白質とDNAの相互作用から計算される配列特異性への寄与とDNA構造の変形がもたらす配列特異性への寄与バランスを調べた。その結果、転写因子は幅広いバランスを持つが、酵素は分子間特異性が強いことがわかった。
皿井 明倫*; Siebers, J. G.*; Selvaraj, S.*; Gromiha, M. M.*; 河野 秀俊
Journal of Bioinformatics and Computational Biology, 3(1), p.169 - 183, 2005/02
構造バイオインフォマティクスと計算生物学を融合して蛋白質のDNA認識機構について調べた。既に多くの蛋白質とDNAの複合体が解かれており、その立体構造をもとに蛋白質-DNA相互作用の統計ポテンシャルを作成し、蛋白質によるDNA認識の特異性を定量化した。また、計算機シミュレーションにより、DNA3塩基対とアミノ酸残基1つからなる小さな系で、塩基対まわりの自由エネルギー面を計算した。この自由エネルギー面は、実際に観測される塩基のまわりのアミノ酸分布をよく再現しており、自由エネルギー面から蛋白質のDNA認識を考察することができた。
吉田 智喜*; 土井 英雄*; 相田 美砂子*; 河野 秀俊; Kumar, S.*; Gromiha, M. M.*; 皿井 明倫*
no journal, ,
蛋白質がどのように配列特異的にDNAに結合するか明らかにするために、20種類のアミノ酸残基と塩基対において、相互作用の自由エネルギー地形を計算した。配列を変えたオリゴDNAをある座標系に固定し、アミノ酸残基をその周囲に配置させ、相互作用エネルギーを計算した。マルチカノニカルモンテカルロ法でアミノ酸残基の位置及び構造を効率的に変えながら、エンタルピー,エントロピー,自由エネルギー地形を描いた。得られた地形は、蛋白質-DNAの複合体構造に見られる相互作用をよく再現した。
