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千葉 薫*; 松井 拓郎*; 茶竹 俊行*; 大原 高志; 田中 伊知朗*; 油谷 克英*; 新村 信雄*
Protein Science, 32(10), p.e4765_1 - e4765_13, 2023/10
被引用回数:0 パーセンタイル:0(Biochemistry & Molecular Biology)In structural biology, peptide bonds, fundamental linkages between hundreds of amino acids, of which a protein molecule is composed, have been commonly treated as a plane structure just as Linus Pauling et al. proposed. In this paper, a site-specific peptide bond relaxation mechanism by deuterons whose localization has been suggested by neutron crystallography is proposed. A comprehensive study using X-ray and neutron diffraction and N chemical shifts of individual amide nitrogen atoms within the same peptide bond strongly suggests the relaxation of the electronic resonance structure because of site-specific modulation by protons/deuterons localized on the electron orbital of the carbonyl oxygen.
米澤 康滋*; 田中 晋平*; 久保田 智巳*; 若林 克三*; 油谷 克英*; 藤原 悟
Journal of Molecular Biology, 323(2), p.237 - 251, 2002/10
被引用回数:76 パーセンタイル:75.11(Biochemistry & Molecular Biology)アルツハイマー病等のアミロイドーシスに特徴的なアミロイド繊維は、広く種々の蛋白質において形成されることが知られている。アミロイド形成機構の解明はアミロイド疾患の治療,予防だけでなく、foldingや安定性に関係した蛋白質の性質そのものを考えるうえでも重要である。ニワトリ卵白リゾチーム(HEWL)は高エタノール濃度溶液中でアミロイド繊維を形成することが知られている。われわれはHEWLのアミロイド形成過程を調べるために、種々のエタノール濃度及び蛋白質濃度におけるHEWL溶液のX線及び中性子小角散乱実験を行った。その結果、エタノール濃度及び蛋白質濃度の関数としてのHEWLの構造状態は、単量体状態,2量体の形成状態,プロトフィラメントの形成状態,プロトフィラメント状態、そしてアミロイド繊維の形成状態に区別されることが示された。また、円二色性測定も併せて行い、HEWLの大きな2次構造変化は2量体形成の際にのみ起こることを明らかにした。さらに、それぞれの状態の詳しい構造キャラクタリゼーションを行い、2量体は細長い構造をとり、プロトフィラメントはその2量体が横向きに重なった構造、さらにアミロイド繊維形成はプロトフィラメント同士の会合によって起こることを明らかにした。