Function and molecular evolution of multicopper blue proteins

マルチ銅ブルー蛋白質の機能と分子進化

中村 建介; 郷 信広

Nakamura, Kensuke; Go, Nobuhiro

マルチ銅ブルー蛋白質(MCBP)は銅イオンの特徴的な酸化還元機能を利用するマルチドメイン蛋白質である。MCBPはドメインの構成と機能により大きく3つのグループに分類されている。(1)2ドメインの亜硝酸還元酵素タイプ, (2)3ドメインのラッカーゼタイプ, (3)6ドメインのセルロプラスミンタイプである。(2)と(3)を合わせてマルチ銅オキシダーゼ(MCO)とも呼ばれる。近年のゲノム解析の急速な進展に伴い、おもにバクテリアゲノムよりMCBPドメインを含む幾つかの新しいタイプの蛋白質が見いだされている。このレビューではこれらの新しいタイプの蛋白質を中心にMCBPに関する近年の機能と構造の研究を紹介する。レビューの後半ではわれわれがMCBPファミリーの共通祖先と同じタイプであることを提唱している2ドメインのMCBPを中心に紹介する。

Multicopper blue proteins (MCBPs) are multi-domain proteins that utilize the distinctive redox ability of copper ions. There are variety of MCBPs that have been roughly classified into three different groups, (1)nitrite reductase-type with two domains, (2)laccase-type with three domains, and (3)ceruloplasmin-type with six domains. Together, the second and third group are often commonly called multicopper oxidases (MCOs). The rapid accumulation of genome sequence information in recent years has revealed several new types of proteins containing MCBP domains, mainly from bacteria. In this review, the recent research on the functions and structures of MCBPs is summarized, mainly focusing on the new types. The latter half of this review focusses on the two-domain MCBPs, which we propose as the evolutionary intermediate of the MCBP family.