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Molecular dynamics and quantum simulations of conformational changes of dGTP and oxo-dGTP based on study of Dpo4 polymerase

Dpo4ポリメラーゼの機構研究のためのdGTPとoxo-dGTPの立体構造変化に関する分子動力学及び量子計算

Kotulic Bunta, J.*; Pinak, M.; 斎藤 公明  

Kotulic Bunta, J.*; Pinak, M.; Saito, Kimiaki

DNAポリメラーゼIV(Dpo4)は、DNA複製過程において新しいヌクレオチドを取込んでプリマーを拡張するのに働く重要な酵素である。本研究においては、この過程で取込まれるヌクレオチドの元の分子であるdGTPに注目した研究を行った。dGTPが酸化されて8-oxo-dGTPに変化することにより、複製過程で突然変異が起きることが知られているが、これは8-oxo-dGTPの構造がantiからsysに変化することによると考えられている。この構造変化に関する新しい知見を報告するとともに、ポリーメラーゼを構成するアミノ酸と取込まれた8-oxo-dGTPとの関係についても報告する。

DNA polymerase IV (Dpo4) is the crucial enzyme in the process of DNA recombination, being responsible for extending primer by incorporating new nucleotides. This study is focused on the incoming nucleotide which is primarily in a form of Guanosinetriphosphate (dGTP) molecule. Oxidation of the dGTP molecule to 8-OH-dGTP state can cause mutation in the process of recombination, enabled by precedent conformational change of 8-OH-dGTP molecule from -anti to -syn conformation. This work describes important aspects of this change as well as relation of the oxidized 8-OH-dGTP to surrounding amino acids in the polymerase.

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