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Phylogenetic and disruption analyses of aspartate kinase of ${it Deinococcus radiodurans}$

デイノコッカス・ラジオデュランスのアスパラギン酸キナーゼに関する系統学的及び遺伝子破壊解析

西田 洋巳*; 鳴海 一成

Nishida, Hiromi*; Narumi, Issei

放射線抵抗性細菌デイノコッカス・ラジオデュランスは高度好熱菌サーマス・サーモフィルスと進化的に近縁種である。両者ともL-アスパラギン酸のリン酸化を触媒するアスパラギン酸キナーゼ(AK)の遺伝子を一つずつ持っている。サーモフィルスは、アミノアジピン酸経路でリジンを生合成するが、この経路ではAKが使われない。系統学的解析によって、ラジオデュランスAKはサーモフィルスAKと異なるタンパク質構造を持ち、進化過程が異なることがわかった。また、遺伝子破壊解析によって、ラジオデュランスAKはリジン生合成には使用されず、スレオニン及びメチオニン生合成に使われることがわかった。このように、ラジオデュランスAK遺伝子破壊株はサーモフィルスAK遺伝子破壊株と同様の形質を示すことから、両者のAKは異なる進化的起源を持つにもかかわらず、機能的には違わないことが明らかになった。

The radioresistant bacterium ${it Deinococcus radiodurans}$ is evolutionarily closely related to the themophilic bacterium ${it Thermus thermophilus}$. These bacteria have a single gene encoding an aspartate kinase (AK). ${it T. thermophilus}$ has an aminoadipate pathway for lysine biosynthesis, which does not use AK. Phylogenetic analysis showed that ${it D. radiodurans}$ AK had different protein structure and different evolutionary history from ${it T. thermophilus}$ AK. Disruption analysis of ${it D. radiodurans}$ AK indicated that ${it D. radiodurans}$ AK was not used for lysine biosynthesis but for threonine and methionine biosyntheses. Thus these two AKs have different evolutionary origins, but their functions are not different.

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分野:Biochemistry & Molecular Biology

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