パーコレーション転移における蛋白質水和水の構造とダイナミクス

Structure and dynamics of the protein hydration water at the percolation transition

中川 洋   ; 片岡 幹雄

Nakagawa, Hiroshi; Kataoka, Mikio

蛋白質の動力学転移がなぜ水和で生じるのかを明らかにすることを目的とし、非干渉性中性子非弾性散乱と分子シミュレーションによって動力学転移における水和水の構造やダイナミクスを調べた結果を報告する。まず蛋白質の水和量を段階的に変えることで動力学転移が水和量に応じてどのように変化するかを調べた。その結果、水和量が約0.3(g water/g protein)以上で動力学転移が顕著に現れることがわかった。なぜ動力学転移がこのような水和依存性を示すのかを明らかにするために、中性子散乱の同位体効果を利用して水和水のダイナミクスを直接観測した。その結果、転移温度以下の低温では水和量に関係なくタンパク質と水分子の揺らぎの大きさはほぼ同じであった。また転移が生じない低い水和量の場合では転移温度以上でもやはりタンパク質とほぼ同じであった。一方、動力学転移が生じる高い水和量の場合には転移と同時に水和水の揺らぎが大きくなっていることが明らかになった。蛋白質表面の水和水の構造的な考察から、約0.3(g water/g protein)の水和量を超えると水和水間の接触が顕著になる(水和水のパーコレーション転移)と考えられた。分子シミュレーションによって蛋白質水和水の構造をさまざまな水和量で調べた結果、高い水和量では水和水間の水素結合ネットワークが蛋白質表面を取り囲んでいることが観測された。以上の結果から、蛋白質の動力学転移は水和水のパーコレーション転移と密接な関係があるといえる。

Structure and dynamics of hydration water on protein were examined at various hydration levels to study hydration effect on protein dynamics. It was found that hydration dependent protein dynamical transition was observed at round 240 K, which is more significant above the threshold hydration level h = 0.30 (g water/g protein). At the low hydration level, hydration water is localized. On the other hand, at the higher hydration level the connectivity of the hydration water forms on the protein surface via hydrogen bond. The hydrogen bond network among the hydration water encircle the whole protein and the hydration water is percolated on the protein surface above the threshold hydration level. The protein dynamical transition is highly correlated with the percolation transition of the hydration water. At the percolation transition the translational dynamics of the hydration water markedly increase. The anomalous dynamical behavior of hydration water is coupled with the protein dynamics via hydrogen-bond network at protein-water interface. Such a dynamical coupling drives the hydration dependent protein dynamical transition.