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The Free energy profile of a nucleosome core particle through the molecular dynamics simulation

ヌクレオソームコア・パーティクルの分子動力学計算による自由エネルギー・プロファイル

金枝 直子; 石田 恒; 河野 秀俊

Kanaeda, Naoko; Ishida, Hisashi; Kono, Hidetoshi

ヌクレオソームは、クロマチンの基本的な繰り返し構造である。近年、クロマチン・リモデラーがヌクレオソームDNAを、ヒストンタンパク質から引きはがして、DNAのポジショニングを変えているということがわかってきている。この結果としてヌクレオソームにその結合を阻害されていた、転写や複写・制御にかかわるDNA結合たんぱくがヌクレオソームDNAへ結合できるようになっている。この段階における自由エネルギー・プロファイルを明らかにすることは、転写や複写・制御のメカニズムを解明するために、重要な手掛かりを提供するだろう。われわれはまず、高解像度のヌクレオソームの結晶構造を水とイオンを含めて、MDシミュレーションする。平衡化の後、ヌクレオソームDNAの端をひっぱり、ヒストンたんぱくから引きはがし、その過程における自由エネルギー・プロファイルを描く。さらにヒストン修飾の影響も調べる。

The nucleosomes are the basic unit of eucaryotic chromosome structure. It has recently been discovered that chromatine remodeling complexes peel the nucleosomal DNA away from the histone octomer(the remodeling). The change in the translational and rotational positioning permits access to the binding site of the nucleosomal DNA by proteins involved in gene expression, DNA replication and repair. The free energy profile in the process of the remodeling should provide important clues to clarify the mechanism of the protein binding to the nucleosomal DNA. We perform the molecular dynamics simulation starting from the high-resolution structure of a nucleosome core particle including explicit water and ions. After the equilibration of the nucleosome core particle, we pull the ends of nucleosomal DNA to peel it away from the histone core and obtain the free energy profile.

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