Internal dynamics of F-actin studied by neutron scattering

中性子散乱によるF-アクチンの内部運動の研究

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

Fujiwara, Satoru; Plazanet, M.*; Matsumoto, Fumiko; Oda, Toshiro*

アクチンは細胞運動に関係する実に多様な機能を持つ。アクチンは単量体(G-アクチン)が会合して繊維状会合体(F-アクチン)を形成し機能を発現するが、このような多様な機能の起源を理解するためには、アクチン分子の内部運動から分子間の相対的運動、そしてF-アクチン全体の運動までのさまざまなレベルでの運動特性を明らかにすることが重要である。われわれは、そのためにF-アクチン及びG-アクチンの中性子非干渉性弾性散乱実験を行い、F-アクチン及びG-アクチンの運動特性の違いを明らかにした。さらにアクチン分子内部の運動特性を詳しく特徴付けるため、中性子準弾性散乱実験を行った。第一水和層まで含む水和粉末試料及び「バルク」水まで含む試料についての測定を行った結果、F-アクチン及びG-アクチンのいずれも、複数の異なった振幅と速度を持つ運動が存在すること、そして含水量の増大は、これらの動きを速くさせること、そしてG-アクチンはF-アクチンより大きな振幅及び速い速度の運動を示す傾向があることを明らかにした。

A variety of functions related to cell motility of F-actin, a filamentous polymer formed by polymerization of the monomers (G-actin), arises from flexibility of F-actin. Understanding the multi-functions of actin thus requires understanding flexibility of F-actin. Understanding flexibility of F-actin requires characterizing hierarchy of dynamics from internal dynamics of the actin-protomer to large-scale motions of F-actin. We performed elastic incoherent and quasielastic neutron scattering (EINS and QENS) experiments, to characterize dynamic properties of F-actin and G-actin. Analysis of the mean square displacements, estimated from the EINS experiments, showed that G-actin is softer than F-actin. Further characterization of the internal motions of the actin-protomers from the QENS spectra showed that these motions have distinct distributions in amplitudes and rates, and the differences in the behavior of F-actin and G-actin arise from the differences in this dynamical heterogeneity.