中性子非弾性散乱によるタンパク質の揺らぎと水和水ダイナミクスの研究

Dynamics of protein and hydration water studied by neutron inelastic scattering

中川 洋   ; 片岡 幹雄*

Nakagawa, Hiroshi; Kataoka, Mikio*

一般にタンパク質は、水和することで240K近傍で構造の揺らぎが大きくなる動力学転移が見られる。本研究では、タンパク質の動力学転移がなぜ水和で生じるのかを明らかにすることを目的とし、非干渉性中性子非弾性散乱実験と分子動力学計算によって動力学転移における水和水の構造やダイナミクスを調べた。タンパク質の水和率を段階的に変えて中性子散乱実験により動力学転移を測定したところ、水和率が0.37(g water/g protein)以上で動力学転移が顕著に現れることがわかった。次に、水和構造の水和率依存性を調べるために水和率を変えた分子動力学計算を行ったところ、低い水和率では多くの水和水がタンパク質表面に孤立して存在するのに対し、高い水和率では水和水間に水素結合が形成され、水素結合ネットワークがタンパク質表面全体を取り囲むことがわかった。この解析から、水和構造のネットワークサイズが急減に増加する水和率が、動力学転移が顕著になる0.37に一致することを明らかにした。またネットワークサイズの変化はパーコレーション確率の変化と対応しており、動力学転移は水和水のパーコレーション転移が本質であると結論した。さらに、水和水のダイナミクスを直接観測したところ、パーコレーション転移により水和水は大きく動くことを示した。タンパク質の動力学転移は、水和水ネットワークのダイナミクスとのカップリングによって生じるといえる。

Protein cannot work without hydration water. In order to clarify the effect of hydration water on protein dynamics, incoherent neutron scattering and MD simulation are performed for a protein, staphylococcal nuclease. We found that the hydration level dependence of the onset of protein dynamical transition is correlated with the percolation transition of hydration water. Hydration water dynamics change above the transition as well. The percolation of hydration water is essential to activate the anharmonic motions of a protein, which are responsible for protein function.