中性子散乱により検出したアミロイド線維形成蛋白質のダイナミクス

Dynamics of the amyloid-formaing protein observed by neutron scattering

藤原 悟; 山田 武*; 松尾 龍人; 高橋 伸明; 蒲沢 和也*; 川北 至信  ; 柴田 薫*

Fujiwara, Satoru; Yamada, Takeshi*; Matsuo, Tatsuhito; Takahashi, Nobuaki; Kamazawa, Kazuya*; Kawakita, Yukinobu; Shibata, Kaoru*

アミロイド線維は、種々の疾病の患者に見られる繊維状の蛋白質異常凝集体である。疾病発症機構の解明には、このアミロイド線維形成機構の解明が重要である。アミロイド線維形成機構解明には、特に蛋白質ダイナミクスの特徴づけが重要と言われている。そこで、われわれは、蛋白質ダイナミクスを直接測定できる中性子非弾性散乱法を用いて、アミロイド線維形成蛋白質のダイナミクスの特徴づけを行った。われわれは、ニワトリ卵白リゾチーム(HEWL)をアミロイド線維形成のモデル蛋白質として、測定を行った。正常状態であるDO中のHEWL及びアミロイド線維状態としての高濃度エタノール中のHEWLについての中性子非弾性散乱測定を、J-PARCの物質・生命科学実験施設におけるダイナミクス解析装置DNAを用いて行った。得られたデータの解析の結果、正常状態及びアミロイド状態において、蛋白質ダイナミクスが異なることが明らかとなった。特に、アミロイド状態において、平均自乗変位が増大し、分子が正常状態より柔らかくなることが示された。これは、アミロイド線維形成と蛋白質のダイナミクス異常との相関を示唆する。

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