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Dynamics of denatured protein under physiological condition

生理的条件下での変性蛋白質のダイナミクス

中川 洋; 城地 保昌*; 山室 修*; 片岡 幹雄

Nakagawa, Hiroshi; Jochi, Yasumasa*; Yamamuro, Osamu*; Kataoka, Mikio

天然変性タンパク質は標的分子との結合に伴い、不規則に揺らぐ構造から高次の立体構造に折り畳まれる。このような折り畳み反応では、構造の揺らぎが標的分子の認識に重要な役割を担う。また生理的な溶液条件下では、タンパク質構造の安定性や揺らぎは水和水に著しく影響を受けるほか、標的分子結合に伴い結合部位では脱水和が起こる。変性構造の水和状態や、結合折り畳みにおける水和状態の変化を理解することは、天然変性タンパク質の機能発現を理解するための重要な構造基盤となる。スタフィロコッカルヌクレアーゼの欠損変異体は、生理的条件下で変性構造を取り、かつ基質との結合により折り畳むといった、天然変性タンパク質の特長を有する。これまでの中性子非弾性散乱実験の結果からは、折り畳まった天然状態では、変性状態と比べ、揺らぎの空間的な広がりが大きいことを見いだした。また変性状態では天然状態で形成されている表面の水和構造が壊れていることを示唆するデータが出ている。そこで本発表では、このようなスタフィロコッカルヌクレアーゼをモデルタンパク質として用いた結合折り畳み時のタンパク質の構造揺らぎと水和状態の変化を、中性子非弾性散乱によって調べた結果について発表を行う。

Intrinsically disordered protein (IDP) folds from disordered structure into folded structure upon binding of ligand. In this folding reaction, the structural fluctuation plays an important role for the recognition of target molecules. In the physiological solution, protein stability and dynamics is affected by hydration. It is essential to understand the hydration and dynamics of IDP for elucidation of biological function of IDP. Fragment mutant of Staphylococcal nuclease (SNase) is denatured state at physiological condition and fold upon binding of ligand, therefore, is good model for IDP. We found the difference of dynamics and hydration between folded and unfolded state of SNase by using inelastic neutron scattering experiment.

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