Characterization of the structural and dynamic properties of hydration water around F-actin detected by neutron and X-ray scattering

中性子及びX線散乱によるF-アクチン周辺水和水の構造・ダイナミクス解析

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Matsuo, Tatsuhito; Arata, Toshiaki*; Oda, Toshiro*; Fujiwara, Satoru

筋肉収縮に関わる蛋白質であるF-アクチン及びミオシンS1周辺水和水の構造・ダイナミクスを中性子・X線小角散乱及び中性子準弾性散乱を用いて調べた。S1水和水の密度はバルク水よりも10-15%大きく、運動性がバルク水よりも遅いという典型的な水和水の特性を備えていた。一方、F-アクチン水和水の密度はバルク水よりも19%以上大きく、運動性もバルク水に近いという特殊な性質を示した。これらの結果は、蛋白質水和水の構造・ダイナミクス特性に多様性が存在することを示唆している。F-アクチン水和水の特殊な性質は、F-アクチン周辺に存在するとされている「ハイパーモバイル水」に関連している可能性が考えられる。

The structural and dynamic properties of hydration water around F-actin and myosin S1 were investigated using small-angle neutron/X-ray scattering and quasi-elastic neutron scattering. S1 was shown to have typical hydration water, which has 10-15% higher average density with lower mobility than bulk water. On the other hand, F-actin was shown to have hydration water with unusual properties: the average density of the hydration water is at least 19% higher than that of bulk water and mobility is close to that of bulk water. These results indicate the diversity of hydration shell around proteins in terms of both structural and dynamic properties. The unusual hydration water around F-actin may be related to the suggested existence of "hyper-mobile water" around F-actin.