How can we derive hydration water dynamics with incoherent neutron scattering and molecular dynamics simulation?

非干渉性中性子散乱と分子シミュレーションで水和水ダイナミクスをどのように引き出せるか?

中川 洋   ; 片岡 幹雄*

Nakagawa, Hiroshi; Kataoka, Mikio*

非干渉性中性子散乱はピコ~ナノ秒スケールの蛋白質ダイナミクスを調べる便利な実験手法のひとつである。この時間スケールでは、蛋白質ダイナミクスは水和と強くカップルしていて、動力学転移として観測される。非干渉性中性子散乱は水素原子の非干渉性散乱断面機が大きいため、水素原子のダイナミクスに敏感である。したがって、水和蛋白質の中性子非干渉性散乱は水和水を含めた蛋白質についての全体的なダイナミクスの情報を与える。水和水ダイナミクスを分離することは、水和に関連した蛋白質ダイナミクスを理解するために重要である。軽水・重水の交換は蛋白質と水和水のダイナミクスを分離して観測するための中性子非干渉性散乱実験において有効な方法である。中性子散乱はバンホッフ時空間相関関数と直接関係していて、分子シミュレーションによって定量的に計算できる。水和水の拡散と水素結合ダイナミクスは分子シミュレーションによって解析できる。動力学転移は水和によって生じるため、非干渉性中性子散乱データを解釈するためには、水和に関連したタンパク質ダイナミクスにおける動的なカップリングのメカニズムを解析するのに分子シミュレーションは便利である。本研究では、我々は非干渉性中性子散乱における軽水・重水の交換の手法としての利点と、蛋白質と水和水を研究するツールとして非干渉性中性子散乱と分子シミュレーションの互換性を示す。

Incoherent neutron scattering (INS) is one of the useful experimental methods for studying protein dynamics at the pico-nanosecond timescale. At this timescale, protein dynamics is highly coupled with hydration, which is observed as protein dynamical transition (PDT). INS is very sensitive to hydrogen atomic dynamics because of the large incoherent scattering cross section of hydrogen atom, and thus, the INS of a hydrated protein provides overall dynamic information about the protein, including hydration water. Separation of hydration water dynamics is essential for understanding hydration-related protein dynamics. HO/DO exchange is an effective method in the context of INS experiments for observing the dynamics of protein and hydration water separately. Neutron scattering is directly related to the van Hove space-time correlation function, which can be calculated quantitatively by performing molecular dynamics (MD) simulations. Diffusion and hydrogen bond dynamics of hydration water can be analyzed by performing MD simulation. MD simulation is useful for analyzing the dynamic coupling mechanism in hydration-related protein dynamics from the viewpoint of interpreting INS data because PDT is induced by hydration. In the present work, we demonstrate the methodological advantages of the HO/DO exchange technique in INS and the compatibility of INS and MD simulation as tools for studying protein dynamics and hydration water.