Rigidity of protein structure revealed by incoherent neutron scattering

非干渉性中性子散乱による蛋白質構造の硬さ

中川 洋   ; 片岡 幹雄*

Nakagawa, Hiroshi; Kataoka, Mikio*

蛋白質の硬さと柔らかさは、構造ダイナミクスに反映される。蛋白質ダイナミクスの研究は柔らかさに焦点を絞った研究が多い。この総説では、蛋白質の硬さに焦点をあてる。硬さの程度は実験的には非干渉性中性子散乱で評価できる。この方法は、分子シミュレーションと相補的である。この実験手法では、ピコ秒からナノ秒の時間スケール, ナノメーターの空間スケールの蛋白質ダイナミクスの情報が得られる。これらのダイナミクスは、力の定数, ボソンピーク, 動力学転移, 動的不均一性といった指標によって蛋白質の硬さを定量化できる。これらの指標は蛋白質の2次構造や3次構造の硬さを反映する。さらに、これらの指標を用いることで、水和, 温度, 圧力, 蛋白質間相互作用などの影響によってどの程度硬くなるかが分かる。水和は他の環境要素と比べて硬さや柔らかさに対する影響が大きい。興味深いことに、水和は調和的運動と非調和的運動に対して逆の効果を示す。この水和効果の違いは、水素結合を介した蛋白質と水分子の動的なカップリングが原因かもしれない。

The rigidity and flexibility of a protein is reflected in its structural dynamics. Studies on protein dynamics often focus on flexibility and softness; this review focuses on protein structural rigidity. The extent of rigidity can be assessed experimentally with incoherent neutron scattering; a method that is complementary to molecular dynamics simulation. This experimental technique can provide information about protein dynamics in timescales of pico- to nanoseconds and at spatial scales of nanometers; these dynamics can help quantify the rigidity of a protein by indices such as force constant, Boson peak, dynamical transition, and dynamical heterogeneity. These indicators also reflect the rigidity of a protein's secondary and tertiary structures. In addition, the indices reveal how rigidity is influenced by different environmental parameters, such as hydration, temperature, pressure, and protein-protein interactions. Hydration affects both rigidity and softness more than other environmental factors. Interestingly, hydration affects harmonic and anharmonic motions in opposite ways. This difference is probably due to the protein's dynamic coupling with water molecules via hydrogen bonding.