Nanosecond structural dynamics of intrinsically disordered -casein micelles by neutron spectroscopy

中性子分光法による天然変性-カゼインミセルのナノ秒の構造ダイナミクス

中川 洋   ; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T. E.*; Richter, D.*; Doster, W.*

Nakagawa, Hiroshi; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T. E.*; Richter, D.*; Doster, W.*

カゼイン蛋白質は、プロリン残基が多いため、典型的な折り畳み蛋白質とは異なる、拡張された構造的特徴とそのダイナミクスを特徴としている。この特徴的な構造のダイナミクスをOrenstein-Uhlenbeckブラウン振動子モデルを用いた広い時間スケールのQENS実験により記述することができた。また、リン酸カルシウムの効果的な貯留についても、その特徴的な動的構造の観点から議論することができた。また、ナノ秒オーダーでのタンパク質の物理過程が生体機能に与える生物学的な役割についても報告した。

Casein proteins are characterized by its extended structural features and its dynamics, which are different from those of typical folded proteins, due to a large number of proline residues. We were able to describe the unique structural dynamics by Orenstein-Uhlenbeck Brownian oscillator model by several types of QENS experiments with wide time-scales. The characterized dynamics also allowed us to discuss the effective sequestration of calcium phosphate in terms of its unique dynamical structure. The biological role of the physical processes of the proteins on the nanosecond order on the biological functions is presented.