高効率なトレハロース合成をつかさどる古細菌由来の2つの酵素の立体構造解析

岡崎 伸生; 玉田 太郎; 三浦 裕*; Feese, M. D.*; 加藤 優*; 米田 俊浩*; 竹原 恭子*; 小林 和男*; 近藤 恵二*; 黒木 良太

no journal, , 

酸性,高温下で生息する古細菌には、可溶性澱粉から直接トレハロースを生成する高効率なシステムが存在する。このシステムには2つの酵素が働いており、-アミラーゼファミリーに属するグリコシルトランスフェラーゼ(Glycosyltransferase; GTSase; EC 2.4.1.25)が、マルトオリゴ糖の末端2糖の分子内転移を行い、基質還元末端部位の-1,4グリコシド結合を,-1,1結合に変換する。生成物であるマルトオリゴシルトレハロースは-アミラーゼ(Glycosyltrehalose trehalohydrolase; GTHase; EC 3.3.1.1)により加水分解され、最終生成物であるトレハロースが切り出される。われわれは古細菌Sulfolobus shibatae DSM5389由来GTSase及びSulfolobus solfataricus KM1由来GTHaseを基質との複合体状態で結晶化を行い、SPring-8で測定したデータを用いて立体構造を明らかにした。