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吉田 勝; 浅野 雅春; 熊倉 稔; 片貝 良一*; 真下 透*; 湯浅 久子*; 今井 強一*; 山中 英寿*
J. Biomed. Mater. Res., 24, p.1173 - 1184, 1990/00
被引用回数:32 パーセンタイル:75.14(Engineering, Biomedical)アミノ酸とオキシ酸からなるシーケンシャルポリデプシペプチドは主鎖にペプチド結合(-CONH-)とエステル結合(-COO-)をもつため、プロテアーゼ酵素とエステラーゼ酵素の競争反応によって分解を受けることが期待できる。この目的に対し、我々は、アミノ酸とオキシ酸による2-ニトロフェニルN-カルボキシアンヒドライド法を用いて、(L-アラニル)n--エチルレーグルタメート-L-ラクチル、[(Ala)-Glu(OEt)-Lac]、シーケンスからなるポリマーを合成した(n=0,1,2,3)。これらのポリマーに対する酵素分解作用は、エステル結合に作用するエステラーゼの方がペプチド結合に作用するプロテアーゼよりおおきいことが分った。この場合、リゾプスデレマー起源のリパーゼが最も強い酵素分解作用を示した。この酵素を用いた時、Ala-Ala-Glu(OEt)-Lacシーケンスポリマーが最も分解されやすかった。
浅野 雅春; 吉田 勝; 嘉悦 勲; 片貝 良一*; 今井 強一*; 真下 透*; 湯浅 久子*; 山中 英寿*
生体材料, 4(2), p.65 - 75, 1986/00
3つのアミノ酸moietyと1つのオキシ酸moietyから成るAla-X-Ala-Glu(OEt)-Lac(X=Gly,Ala,Leu)とAla-Ala-Glu(OEt)-Y(Y=Hea,Lac,Hmp)のsuquential polydepsipeptideを合成した。加圧-加熱溶融処理した円柱状担体(1.6mm径、3.5mm長さ)のpoly(Ala-X-Glu(OEt)-Lac)をラットの背中皮下部に埋入した時のin vivo分離速度はアミノ酸moiety(X-moiety)の側鎖基(H基がGly,CH基がAla,CHCH(CH)基がLeu)が大きくなるほど、すなわちGlyAlaLeuの順に抑制された。同じような傾向は、Poly(Ala-Ala-Glu(OEt)-Y)のin vivo分解にも観察された。このタイプのオキシ酸(Y-mo;ety)の側鎖基はH基がHea,CH基がLac,CHCH(CH)基がHmpに相当する。一方、この研究に用いたpolydepsipeptideのin vivo分解はラットの埋入箇所によって著しく影響を受けることが分かった。さらに、エステラーゼ酵素、プロテアーゼ酵素を用いてpolydepsipeptideの酵素分解メカニズムを検討した。