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論文

Conformational ensemble of a multidomain protein explored by Gd$$^{3+}$$ electron paramagnetic resonance

齋尾 智英*; 平松 蒼野*; 浅田 瑞枝*; 中川 洋; 清水 和美*; 久米田 博之*; 中村 敏和*; 石森 浩一郎*

Biophysical Journal, 120(15), p.2943 - 2951, 2021/08

 被引用回数:1 パーセンタイル:8.05(Biophysics)

電子常磁性共鳴分光法を用いてタンパク質上の2点間の距離を測定し、マルチドメインタンパク質酵素MurDの構造状態と分布を調べた。これまでの結晶学的研究やNMR研究では、MurDの3つの異なる構造状態が報告されていたが、我々のデータは、MurDがリガンドを持たない状態では、より多様な構造状態で存在することを明らかにした。MurDは感染症治療の有力なターゲットの一つであることから、本研究の成果は創薬のための重要な構造基盤を提供するものと考えられる。

口頭

Application of a lanthanide tag for evaluation of conformational states of a multidomain protein

齋尾 智英*; 中川 洋; 平松 蒼野*; 浅田 瑞枝*; 川向 ほの香*; 中村 敏和*; 石森 浩一郎*

no journal, , 

タンパク質の立体構造状態やその変化は、機能的に重要であるにもかかわらず、効率的なツールがないために、よく理解されていないことが多い。ペプチドグリカンの生合成を担う47kDaの3ドメインタンパク質酵素であるMurDも、その触媒サイクルにおける構造状態や変化がよく分かっていないタンパク質の一つである。核磁気共鳴、電子常磁性共鳴、小角散乱、分子動力学シミュレーションなど複数の生物物理学的手法を用いて、MurDのコンフォメーション状態や分布を評価することができた。これらの手法を統合的に用いることで、溶液中のタンパク質のコンフォメーション状態や分布を効率的に評価することができる。

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