検索対象:     
報告書番号:
※ 半角英数字
 年 ~ 
 年
検索結果: 46 件中 1件目~20件目を表示

発表形式

Initialising ...

選択項目を絞り込む

掲載資料名

Initialising ...

発表会議名

Initialising ...

筆頭著者名

Initialising ...

キーワード

Initialising ...

発表言語

Initialising ...

発行年

Initialising ...

開催年

Initialising ...

選択した検索結果をダウンロード

論文

Emergent spin-1 Haldane gap and ferroelectricity in a frustrated spin-$$frac{1}{2}$$ ladder

上田 宏*; 小野田 繁樹*; 山口 泰弘*; 木村 剛*; 吉澤 大智*; 森岡 俊晶*; 萩原 政幸*; 萩原 雅人*; 左右田 稔*; 益田 隆嗣*; et al.

Physical Review B, 101(14), p.140408_1 - 140408_6, 2020/04

 被引用回数:6 パーセンタイル:26.47(Materials Science, Multidisciplinary)

We report experimental and theoretical evidence that Rb$$_2$$Cu$$_2$$Mo$$_3$$O$$_{12}$$ has a nonmagnetic tetramer ground state of a two-leg ladder comprising antiferromagnetically coupled frustrated spin-$$frac{1}{2}$$ chains and exhibits a Haldane spin gap of emergent spin-1 pairs. Three spin excitations split from the spin-1 triplet by a Dzyaloshinskii-Moriya interaction are identified in inelastic neutron-scattering and electron spin resonance spectra. A tiny magnetic field generates ferroelectricity without closing the spin gap, indicating a unique class of ferroelectricity induced by a vector spin chirality order.

論文

Difference in the hydration water mobility around F-actin and myosin subfragment-1 studied by quasielastic neutron scattering

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 中島 健次; 河村 聖子; 菊地 龍弥; 藤原 悟

Biochemistry and Biophysics Reports (Internet), 6, p.220 - 225, 2016/07

Hydration water is essential for a protein to perform its biological function properly. In this study, the dynamics of hydration water around F-actin and myosin subfragment-1 (S1), which are the partner proteins playing a major role in various cellular functions related to cell motility, was characterized by incoherent quasielastic neutron scattering (QENS). The QENS spectra of hydration water around F-actin and S1 provided the translational diffusion coefficient, the residence time, and the rotational correlation time. The differences in these parameters indicate a significant difference in mobility of the hydration water between S1 and F-actin: S1 has the typical hydration water, the mobility of which is reduced compared with that of bulk water, while F-actin has the unique hydration water, the mobility of which is close to that of bulk water rather than the typical hydration water around proteins.

論文

Structures of the troponin core domain containing the cardiomyopathy-causing mutants studied by small-angle X-ray scattering

松尾 龍人; 武田 壮一*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Biophysics and Physicobiology (Internet), 12, p.145 - 158, 2015/12

Troponin (Tn), consisting of three subunits, TnC, TnI, and TnT, is a protein that plays a major role in regulation of muscle contraction. Various mutations of Tn cause familial hypertrophic cardiomyopathy. Here we focus on the mutations E244D and K247R of TnT, which induce an increase in the maximum tension of cardiac muscle without changes in Ca$$^{2+}$$-sensitivity, and carried out small-angle X-ray scattering experiments on the Tn core domain containing the wild type subunits and those containing the mutant TnT in the absence and presence of Ca$$^{2+}$$. Changes in the overall shape induced by the mutations were detected for the first time by the changes in the radius of gyration and the maximum dimension between the wild type and the mutants. Analysis by model calculations shows that TnC adopts a dumbbell structure regardless of the mutations, and that the mutations change the distributions of the conformational ensembles so that the flexible N- and C-terminal regions of TnT become close to the center of the whole molecule.

報告書

「原子力平和利用と核不拡散・核セキュリティに係る国際フォーラム; エネルギー基本計画を受け今後の核不拡散向上のための方向性及び人材育成COEのあり方について」フォーラム報告書

山鹿 親信; 富川 裕文; 小林 直樹; 直井 洋介; 小田 哲三; 持地 敏郎

JAEA-Review 2015-023, 108 Pages, 2015/10

JAEA-Review-2015-023.pdf:15.22MB

日本原子力研究開発機構は、2014年12月3日に、「原子力平和利用と核不拡散・核セキュリティに係る国際フォーラム-エネルギー基本計画を受け今後の核不拡散向上のための方向性及び人材育成COEのあり方について-」を開催した。フォーラムでは、日米の政府関係者が原子力平和利用と核不拡散・核セキュリティに係る取組みや日本への期待等について講演した。パネル討論では、「国内外の情勢を踏まえた効果的・効率的な核不拡散確保のための方策と技術開発の役割及びその方向性」、「核不拡散・核セキュリティ人材育成の中核拠点(COE)の役割と今後にむけた期待」という2つのテーマで議論が行われた。前者では、核不拡散を確保しつつ効果的・効率的な保障措置の実施及びプルトニウム利用の透明性確保のための制度的、技術的方策、技術開発の役割と方向性について議論を行った。後者では核不拡散・核セキュリティの強化に向けて、各国のCOEが今後、どのような貢献をし、実現していくかについて議論した。本報告書は、同フォーラムの基調講演の要旨、パネル討論の概要及びパネル討論で使用された発表資料を収録したものである。

論文

Internal dynamics of F-actin and myosin subfragment-1 studied by quasielastic neutron scattering

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 中島 健次; 河村 聖子; 菊地 龍弥; 藤原 悟

Biochemical and Biophysical Research Communications, 459(3), p.493 - 497, 2015/04

 被引用回数:5 パーセンタイル:13.22(Biochemistry & Molecular Biology)

Various biological functions related to cell motility are driven by the interaction between the partner proteins, actin and myosin. To obtain insights into how this interaction occurs, the internal dynamics of F-actin and myosin subfragment-1 (S1) were characterized by quasielastic neutron scattering measurements on the solution samples of F-actin and S1. Contributions of the internal motions of the proteins to the scattering spectra were separated from those of the global macromolecular diffusion. Analysis of the spectra arising from the internal dynamics showed that the correlation times of the atomic motions were about two times shorter for F-actin than for S1, suggesting that F-actin fluctuates more rapidly than S1. It was also shown that the fraction of the immobile atoms is larger for S1 than for F-actin. These results suggest that F-actin actively facilitates the binding of myosin by utilizing the more frequent conformational fluctuations than those of S1.

論文

Difference in hydration structures between F-actin and myosin subfragment-1 detected by small-angle X-ray and neutron scattering

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Biophysics, 9, p.99 - 106, 2013/07

Hydration structures around F-actin and myosin subfragment-1 (S1), which play central roles as counterparts in muscle contraction, were investigated by small-angle X-ray scattering (SAXS) and small-angle neutron scattering (SANS). The radius of gyration of S1 was evaluated to be 41.3 $$pm$$ 1.1 ${AA}$ for SAXS, 40.1 $$pm$$ 3.0 ${AA}$ for SANS in H$$_{2}$$O, and 37.8 $$pm$$ 0.8 ${AA}$ for SANS in D$$_{2}$$O, respectively. The values of the cross-sectional radius of gyration of F-actin were 25.4 $$pm$$ 0.03 ${AA}$ for SAXS, 23.4 $$pm$$ 2.4 ${AA}$ for SANS in H$$_{2}$$O, and 22.6 $$pm$$ 0.6 ${AA}$ for SANS in D$$_{2}$$O, respectively. Analysis showed that the hydration shell of S1 has the average density 10-15% higher than bulk water, being the typical hydration shell, while the hydration shell of F-actin has the average density more than 19% higher than bulk water, indicating that F-actin has a denser, unusual hydration structure. The results indicate a difference in the hydration structures around F-actin and S1.

論文

Coupling of the hydration water dynamics and the internal dynamics of actin detected by quasielastic neutron scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 小田 俊郎*

Biochemical and Biophysical Research Communications, 431(3), p.542 - 546, 2013/02

 被引用回数:4 パーセンタイル:9.27(Biochemistry & Molecular Biology)

Quasi-elastic neutron scattering experiments of powder samples of F-actin and G-actin, hydrated either with D$$_{2}$$O or H$$_{2}$$O, at hydration ratios of 0.4 and 1.0, were performed. Combined analysis of the quasi-elastic neutron scattering spectra provided the parameters characterizing the water dynamics in the first hydration layer and those outside of the first layer. The translational diffusion coefficients (D$$_{T}$$) of the hydration water in the first layer were found to be 1.2 $$times$$ 10$$^{-5}$$ cm$$^{2}$$/s and 1.7 $$times$$ 10$$^{-5}$$ cm$$^{2}$$/s for F-actin and G-actin, respectively, while that for bulk water was 2.8 $$times$$ 10$$^{-5}$$ cm$$^{2}$$/s. The residence times were 6.6 ps and 5.0 ps for F-actin and G-actin, respectively, while that for bulk water was 0.63 ps. These differences between F-actin and G-actin, indicating that the hydration water around G-actin is more mobile than that around F-actin, are in concert with the results of the internal dynamics of F-actin and G-actin, showing that G-actin fluctuates more rapidly than F-actin. This implies that the dynamics of the hydration water is coupled to the internal dynamics of the actin molecules. The D$$_{T}$$ values of the water molecules outside of the first hydration layer were found to be similar to that of bulk water though the residence times are strongly affected by the first hydration layer. This supports the recent observation on intracellular water that shows bulk-like behavior.

論文

Electrical conduction properties of SiC modified by femtosecond laser

伊藤 拓人*; 出来 真斗; 富田 卓朗*; 松尾 繁樹*; 橋本 修一*; 北田 貴弘*; 井須 俊郎*; 小野田 忍; 大島 武

Proceedings of 12th International Symposium on Laser Precision Microfabrication (LPM 2011) (Internet), 5 Pages, 2011/06

The polarization dependence of local electric conductivity in Silicon carbide (SiC) modified by femtosecond laser (fs-laser) was studied. The surface of SiC was irradiated by fs-laser with the different polarization configurations. In the case that the scanning direction is parallel to the electric field, the local electric conductivity drastically increases with increasing fs-laser fluence. On the other hand, in the case that the scanning direction is perpendicular to electric field, the local electric conductivity slightly increase with increasing fluence. According to Raman spectroscopy and secondary electron microscope observation, we found that the amorphous-Si, -C, -SiC are created for parallel irradiation, but the amorphous-SiC is created for perpendicular irradiation. Therefore, we suggests that the polarization dependence of local electric conductivity is due to the chemical composition of laser modified region.

論文

Internal motions of actin characterized by quasielastic neutron scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

European Biophysics Journal, 40(5), p.661 - 671, 2011/05

 被引用回数:11 パーセンタイル:29.04(Biophysics)

The quasielastic neutron scattering (QENS) experiments were carried out to characterize the internal dynamics of the protein, actin in the polymerized form (F-actin) and the monomeric form (G-actin). To investigate the effects of hydration, the measurements were done on the powder samples containing only the first layer of hydration water, and those containing more layers of water. The QENS spectra obtained indicated that the internal motions of both F-actin and G-actin have distributions of motions with distinct correlation times and amplitudes. Increasing hydration changes relative populations of these distinct motions. The effects of hydration were shown to be different between F-actin and G-actin. The elastic incoherent neutron scattering measurements provided the concerted results. The observed effects were interpreted in terms of the differences in the dynamical heterogeneity of G-actin and F-actin.

論文

Enhancement of local electrical conductivities in SiC by femtosecond laser modification

出来 真斗; 伊藤 拓人*; 山本 稔*; 富田 卓朗*; 松尾 繁樹*; 橋本 修一*; 北田 貴弘*; 井須 俊郎*; 小野田 忍; 大島 武

Applied Physics Letters, 98(13), p.133104_1 - 133104_3, 2011/03

 被引用回数:13 パーセンタイル:46.86(Physics, Applied)

Enhancement of local electric conductivity in Silicon Carbide (SiC) induced by irradiation of femtosecond laser was studied. Current-voltage characteristics of the laser-modified regions were measured. As a result, it was found that the conductivity increases with increase in the fluence, and the conductivity sharply increases in the fluence range from 5.0 to 6.7 J/cm$$^2$$. The conductivity of modified region at the irradiation fluence of 53 J/cm$$^2$$ is six orders of magnitude higher than the non irradiated one. From the current-voltage characteristics and the scanning electron microscope observations, we conclude that the drastic change in electrical conductivity is assumed to be associated with the phase transition induced by femtosecond laser.

論文

Laser modification aiming at the enhancement of local electrical conductivities in SiC

出来 真斗; 伊藤 拓人*; 富田 卓朗*; 松尾 繁樹*; 橋本 修一*; 北田 貴弘*; 井須 俊郎*; 小野田 忍; 大島 武

Proceedings of 9th International Workshop on Radiation Effects on Semiconductor Devices for Space Applications (RASEDA-9), p.218 - 221, 2010/10

Femtosecond laser exhibits extremely high peak intensity and short pulse duration, and can process inside transparent materials without damaging the surface of sample. In this study, the local electrical conductivity in Silicon Carbide (SiC) is evaluated. As a result of femtosecond laser irradiation with various irradiation fluences, the drastic change of electrical conductivity is observed in resistivity ranges from 10$$^{9}$$ to 10$$^{7}$$ $$Omega$$. It is found that the local conductivity strongly depends on the fluence. We suggest that the local conductivity is attributed to the phase transition. From the surface observations by Secondary Electron Microscopy (SEM), we conclude that the formation of the classical laser-induced periodic structures causes the sudden increase in the electrical conductivities.

論文

Reconstitution of the muscle thin filament from recombinant troponin components and the native thin filaments

松本 富美子; 弟子丸 俊吾*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Analytical Biochemistry, 399(2), p.299 - 301, 2010/04

 被引用回数:2 パーセンタイル:58.06(Biochemical Research Methods)

天然の筋肉の細いフィラメント及び大腸菌に発現させた組換えトロポニン構成成分から筋肉の細いフィラメントを再構成する技術を開発した。この技術により、pH6.2において20%グルセロール及び0.3M KCl存在下で、再構成されたトロポニン複合体が天然の細いフィラメント中に交換導入される。90%以上の内在トロポニン複合体が組換えトロポニン複合体に交換される。この技術により調製された再構成細いフィラメントの構造及びCa$$^{2+}$$感受性が保持されることが、X線繊維回折測定、並びに、細いフィラメントにより活性化されるミオシンサブフラグメント1のATP分解活性の測定により確認された。

論文

Electronic properties of femtosecond laser induced modified spots on single crystal silicon carbide

富田 卓朗*; 岩見 勝弘*; 山本 稔*; 出来 真斗*; 松尾 繁樹*; 橋本 修一*; 中川 圭*; 北田 貴弘*; 井須 俊郎*; 齋藤 伸吾*; et al.

Materials Science Forum, 645-648, p.239 - 242, 2010/04

フェムト秒レーザーを用いて炭化ケイ素(SiC)の改質を試みた。フーリエ変換赤外分光法(FTIR)法を用いて改質領域を調べた結果、残留線バンドの強度が減少し、この現象が結晶性の劣化によるものと説明できた。また、残留線バンドが偏波依存性を有することがわかり、この特性を活かすことで赤外領域で動作する光学素子への応用が期待できる。電流電圧特性測定とホール係数測定の結果、改質後の電気伝導度が改質前に比べて4桁以上も大きい5.9$$times$$10$$^{-2}Omega$$mになることがわかり、フェムト秒レーザーによりSiCの電気特性を改質できることを明らかにした。

論文

Differences in internal dynamics of actin under different structural states detected by neutron scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

Biophysical Journal, 94(12), p.4880 - 4889, 2008/06

 被引用回数:9 パーセンタイル:19.07(Biophysics)

アクチンは、ほぼすべての真核細胞内に存在し、細胞運動や輸送等にかかわる実に多様な機能を持つ。アクチン単量体(G-アクチン)は重合して繊維状重合体(F-アクチン)を形成するが、多様なアクチンの機能は、種々の蛋白質との相互作用を可能とするF-アクチンの柔らかさのゆえである。F-アクチンの柔らかさの起源を明らかにするための第一段階として、われわれはピコ領域におけるアクチンの運動特性の測定を、中性子非干渉性弾性散乱(EINS)法を用いて行った。G-アクチン及びF-アクチンの水和粉末試料についてEINS測定を行い、アクチン分子内の原子の平均自乗変位の温度依存性を調べた。その結果、平均自乗変位には150K付近及び245K付近に2つの転移が観測されること、その振舞がG-アクチンとF-アクチンで異なること、そしてG-アクチンの方がF-アクチンより"柔らかい"ことが示された。さらに、アクチンは、G-アクチンとF-アクチンで同様の柔らかさを持つ領域と、G-アクチンにおいてより柔らかくなる領域という動的不均一性を持っていることが示唆された。

口頭

Internal dynamics of F-actin studied by neutron scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

no journal, , 

アクチンは細胞運動に関係する実に多様な機能を持つ。アクチンは単量体(G-アクチン)が会合して繊維状会合体(F-アクチン)を形成し機能を発現するが、このような多様な機能の起源を理解するためには、アクチン分子の内部運動から分子間の相対的運動、そしてF-アクチン全体の運動までのさまざまなレベルでの運動特性を明らかにすることが重要である。われわれは、そのためにF-アクチン及びG-アクチンの中性子非干渉性弾性散乱実験を行い、F-アクチン及びG-アクチンの運動特性の違いを明らかにした。さらにアクチン分子内部の運動特性を詳しく特徴付けるため、中性子準弾性散乱実験を行った。第一水和層まで含む水和粉末試料及び「バルク」水まで含む試料についての測定を行った結果、F-アクチン及びG-アクチンのいずれも、複数の異なった振幅と速度を持つ運動が存在すること、そして含水量の増大は、これらの動きを速くさせること、そしてG-アクチンはF-アクチンより大きな振幅及び速い速度の運動を示す傾向があることを明らかにした。

口頭

中性子散乱によるアクチン水和水ダイナミクスの解析

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

no journal, , 

蛋白質アクチンは、真核細胞に最も豊富に存在し、細胞運動に関係する多様な機能を持つ。アクチン単量体(G-アクチン)は重合して螺旋状重合体F-アクチンを形成する。このF-アクチンの「柔らかさ」が機能の多様性において重要であることが指摘されているため、われわれは、F-アクチンの柔らかさの起源であるアクチンの内部運動特性を中性子散乱により調べてきた。中性子非干渉性弾性散乱及び中性子準弾性散乱(QENS)測定により、F-アクチン及びG-アクチンの運動特性の違いを示した。蛋白質の運動特性は、蛋白質水和水の運動特性と密接に関係すると言われている。そこで、F-アクチン及びG-アクチンの内部運動特性と水和水の運動特性との関係を調べるために、F-アクチン及びG-アクチンそれぞれのH$$_{2}$$O水和粉末試料及びD$$_{2}$$O水和粉末試料の中性子準弾性散乱測定を行い、その差から水和水のQENSスペクトルを抽出した。解析の結果、G-アクチン水和水の方がF-アクチン水和水よりも速い運動をすることが明らかとなった。これはF-アクチン及びG-アクチンの内部運動の違いと対応しており、水和水の運動が蛋白質内部運動に影響を及ぼすことを示唆している。

口頭

中性子非弾性散乱によるアクチンダイナミクスの直接測定

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

no journal, , 

F-アクチンは、真核細胞に最も豊富に存在し、細胞運動に関係する実に多様な機能を持つ。このようなF-アクチンの多様な機能には、アクチン分子のらせん状重合体であるF-アクチンの「柔らかさ」に由来する。F-アクチン機能の多様性を理解するためには、F-アクチンの運動特性を明らかにしなければならない。われわれは、中性子非弾性散乱のさまざまな技術を用いてF-アクチン及びアクチン単量体(G-アクチン)の運動特性を調べてきた。中性子非干渉性弾性散乱測定を行い、得られた平均自乗変位の解析からF-アクチン及びG-アクチンの運動特性の違いを明らかにした。さらに中性子準弾性散乱測定によりアクチン分子内部の運動特性の特徴付けを行った結果、F-アクチン及びG-アクチンのいずれも、異なった振幅と速度を持つ運動が存在し、G-アクチンはF-アクチンよりも、より大きな振幅及び速い速度の運動を示す傾向があることを明らかにした。F-アクチンとG-アクチンの運動特性の違いは、この動的不均一性の違いに由来する。また、こうしたアクチン分子の内部運動に対する水和水の効果がF-アクチンとG-アクチンで異なっていることも併せて明らかにした。

口頭

Dynamics of hydration water around F-actin detected by neutron scattering

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

no journal, , 

The dynamics of the hydration water around F-actin and S1 (which are proteins interacting with each other to produce force in muscle contraction) were investigated by quasielastic neutron scattering (QENS). The QENS measurements were carried out on the solution samples of F-actin and S1 in H$$_{2}$$O and D$$_{2}$$O using AMATERAS in MLF/J-PARC, Japan. It was found that the D$$_{T}$$ values (the translational diffusion coefficient) of the hydration water around S1 are smaller than those of bulk water while the $$tau$$$$_{T}$$ values (the residence time) were larger than those of bulk water, suggesting that S1 has typical hydration water, the mobility of which is less than that of bulk water. On the other hand, the D$$_{T}$$ values of the hydration water around F-actin are much closer to those of bulk water although the $$tau$$$$_{T}$$ values were similar to those of S1, suggesting that the hydration water around F-actin has higher mobility than that around other proteins including S1.

口頭

SiCのフェムト秒レーザー改質部における局所電気伝導度の照射偏光依存性

伊藤 拓人*; 出来 真斗; 富田 卓朗*; 松尾 繁樹*; 橋本 修一*; 北田 貴弘*; 井須 俊郎*; 小野田 忍; 大島 武

no journal, , 

ワイドバンドギャップ半導体であるSiC(Silicon Carbide)に、透明材料の内部加工が可能なフェムト秒レーザーを照射し、SiCの局所電気特性制御を試みた。フェムト秒レーザー照射では、電場がレーザー走査方向に対して平行及び垂直となるように偏光方向を調整した。レーザー照射後に電気特性を測定した結果、電場とレーザー走査方向が平行な場合、印加電圧+0.1Vにおける電流値は550fAであった。一方、垂直な場合、印加電圧+0.1Vにおける電流値は130nAであった。このように、偏光方向が変わると電流値に6桁程度の差が生じ、電場とレーザー走査方向が垂直な場合に限り、急激な電気伝導度の変化が得られることが明らかとなった。

口頭

Internal dynamics of actin detected by neutron scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 小田 俊郎*

no journal, , 

アクチンは、真核細胞に最も豊富に存在する蛋白質で、細胞運動や輸送等にかかわる実に多様な機能を持つ。アクチン単量体(G-アクチン)は重合して繊維状重合体(F-アクチン)を形成するが、多様なアクチンの機能は、種々の蛋白質との相互作用を可能とするF-アクチンの柔らかさに由来する。F-アクチンの柔らかさはアクチンの運動特性による。われわれはF-アクチンの柔らかさを理解するための第一段階として、アクチンの運動特性を、中性子非干渉性弾性散乱(EINS)及び準弾性散乱(QENS)法により測定した。EINS測定により見積もられたアクチン分子内の原子の平均自乗変位の温度に依存した振舞がG-アクチンとF-アクチンで異なることが示された。また、QENSスペクトルから、アクチン分子内の原子の運動は、制限された空間内における拡散運動と局所的なジャンプ運動の組合せとして記述できること、及びG-アクチンとF-アクチンの振舞が異なることが示された。これらの違いがアクチン分子内の動的不均一性によることが示唆された。

46 件中 1件目~20件目を表示