Hydration effect on low-frequency protein dynamics observed in simulated neutron scattering spectra

シミュレーションによる中性子散乱スペクトルで観測された蛋白質の低振動ダイナミクスの水和の効果

城地 保昌*; 中川 洋   ; 片岡 幹雄; 北尾 彰朗*

Jochi, Yasumasa*; Nakagawa, Hiroshi; Kataoka, Mikio; Kitao, Akio*

分子シミュレーションによる中性子散乱スペクトルの周波数依存性を調べることで蛋白質ダイナミクスの水和依存性を調べた。蛋白質のボソンピークは水和にかかわらず100Kで14meVに観測されるが、水和によってピーク位置は高エネルギーシフトする。4meVよりも高エネルギーの蛋白質の振動はほぼ調和振動的である。1meVよりも低振動運動は揺らぎの大きさに大きく寄与し、ガラス性転移の起源に寄与する。300Kでは水和状態のボソンピークは準弾性散乱に埋もれるが、低い水和量ではボソンピークは観測される。ボソンピークは蛋白質ダイナミクスがエネルギーランドスケープのローカルミニマムにトラップされることで観測される。ボソンピークに寄与する蛋白質の運動は蛋白質全体に広がっている。近い将来高エネルギー分解能の装置が開発されれば、動的構造因子の微細構造が実験的に検出されると期待される。

Hydration effects on protein dynamics were investigated by comparing the frequency dependence of the calculated neutron scattering spectra between full and minimal hydration states at temperatures between 100 and 300 K. The protein boson peak is observed in the frequency range 1-4 meV at 100 K in both states. The peak frequency in the minimal hydration state shifts to lower than that in the full hydration state. Protein motions with frequency higher than 4 meV were shown to undergo almost harmonic motion in both states at all temperatures simulated, whereas those with frequency lower than 1 meV dominate the total fluctuations above 220 K and contribute to the origin of the glass-like transition. At 300 K, the boson peak becomes buried in the quasi-elastic contributions in the full hydration state, but is still observed in the minimal hydration state. The boson peak is observed when protein dynamics are trapped within a local minimum of its energy surface. Protein motions, which contribute to the boson peak, are distributed throughout the whole protein. Fine structure of the dynamics structure factor is expected to be detected by the experiment if a high resolution instrument is developed in the near future.