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Discrimination of class I cyclobutane pyrimidine dimer photolyase from blue light photoreceptors by single methionine residue

1メチオニン残基による青色光受容体タンパク質群からのピリミジンダイマー修復酵素の分別

宮沢 祐司*; 西岡 宏隆*; 由良 敬; 倭 剛久*

Miyazawa, Yuji*; Nishioka, Hirotaka*; Yura, Kei; Yamato, Takahisa*

DNAフォトリアーゼ(修復酵素)は紫外線による損傷したDNA部位を認識し、光エネルギーを利用して修復する。修復の際に必要な電子がどのように酵素内を流れるかをラン藻が持つDNAフォトリアーゼの立体構造を用いて、シミュレーションした。その結果Met353で構成される酵素の一部分が、電子流路のハブになっていることが初めてわかった。また、データベース解析の結果、DNAフォトリアーゼと共通祖先を持つ全タンパク質において、DNAを修復する機能を持つ場合はMet353が存在するが、DNAを修復できなくなった共通祖先由来タンパク質では、Met353が失われていることも明らかにできた。シミュレーションとデータベース解析がともにMet353の重要性を独立に示したことは、Met353の重要性を強く示している。

DNA photolyase recognizes ultraviolet-damaged DNA and breaks improperly formed covalent bonds within the cyclobutane pyrimidine dimer. Theoretical analysis of the electron-tunneling pathways of the DNA photolyase derived from Anacystis nidulans can reveal the active role of the protein environment in the electron transfer reaction. Here, we report the unexpectedly important role of the single methionine residue, Met-353, where busy trafficking of electron-tunneling currents is observed. The amino acid conservation pattern of Met-353 in the homologous sequences perfectly correlates with experimentally verified annotation as photolyases. The bioinformatics sequence analysis also suggests that the residue plays a pivotal role in biological function. Consistent findings from different disciplines of computational biology strongly suggest the pivotal role of Met-353 in the biological function of DNA photolyase.

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パーセンタイル:52.3

分野:Biophysics

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