Hydration affects both harmonic and anharmonic nature of protein dynamics

水和はタンパク質ダイナミクスの調和性と非調和性の両方に影響を与える

中川 洋   ; 城地 保昌*; 北尾 彰朗*; 片岡 幹雄

Nakagawa, Hiroshi; Jochi, Yasumasa*; Kitao, Akio*; Kataoka, Mikio

タンパク質ダイナミクスに対する水和効果を理解するために、脱水和状態,中間量の水和状態,水和状態のスタフィロコッカルヌクレアーゼを用いて中性子非弾性散乱実験を行った。極低温において、高エネルギー振動である局所的な運動は水和に依存しなかったのに対し、水和は5meVより低エネルギーの協調的な運動に影響を与えた。顕著な変化はボソンピークの高エネルギーシフトとして観測され、このことはエネルギーランドスケープのローカルミニマムでの調和ポテンシャルがハードニングを起こすことを示している。240Kの動力学転移は水和タンパク質でのみ観測された。300Kで観られる顕著な準弾性散乱は水和タンパク質のみで観測され、これは転移の起源が水和水によって活性化される運動であることを示している。中間量の水和状態のタンパク質の中性子散乱スペクトルは、100Kと200Kでは水和状態とほとんど同じであるが、300Kでは乾燥状態に近い。このことは中間量の水和は調和運動に十分に影響を与えるが、非調和運動に影響を与えるにはある閾値以上の水和量が必要であることを示す。水和は、調和運動と非調和運動の両者に影響を与えるが、その仕組みは異なっている。

To understand the effect of hydration on protein dynamics, inelastic neutron scattering experiments were carried out on Staphylococcal nuclease samples at differing hydration levels: dehydrated, partially hydrated and hydrated. At cryogenic temperatures, hydration affected the collective motions with energies lower than 5 meV, while the high energy localized motions were independent of hydration. The prominent change was a shift of boson peak toward higher energy by hydration, suggesting hardening of harmonic potential at local minima on the energy landscape. The 240 K transition was observed only for the hydrated protein. Significant quasi-elastic scattering at 300 K was observed only for the hydrated sample, indicating that the origin of the transition is the motion activated by hydration water. The neutron scattering profile of the partially hydrated sample was quite similar to that of the hydrated sample at 100 and 200 K, while it was close to the dehydrated sample at 300 K, indicating that partial hydration is sufficient to affect the harmonic nature of protein dynamics, and that there is a threshold hydration level to activate the anharmonic motions. Thus, hydration water controls both the harmonic and anharmonic protein dynamics, by differing means.