Neutron diffractometer encompassing protein crystals with large unit cell volume at J-PARC

大型単位胞結晶が測定可能なJ-PARC設置のタンパク質中性子回折装置

栗原 和男; 友寄 克亮; 玉田 太郎; 黒木 良太

Kurihara, Kazuo; Tomoyori, Katsuaki; Tamada, Taro; Kuroki, Ryota

膜タンパク質やタンパク質複合体などの立体構造情報に基づくタンパク質間相互作用の解明は、現代の生命科学研究における重要な領域である。この領域において、中性子解析から得られる水素原子や水和水の詳細構造はその機能解明に大きく寄与する。しかし、ここで対象となるタンパク質は高分子量であるため、試料結晶の単位胞体積も大きくなり、従来の中性子回折装置では対応できていない。そこで我々は、パルス中性子源を有するJ-PARC(大強度陽子加速器施設)に、大型単位胞結晶(目標格子長250)をも測定可能にする中性子回折装置の建設を提案している。この測定実現には、空間方向に加え時間方向での反射スポットの分離が鍵となる。そこで、カメラ半径を長くし(2=800mm)、線源には中性子パルス時間幅が短い減速材(非結合型)を選択する。1=33.5m、ビーム角度分散0.4、結晶サイズ2mm角という条件の下、本装置は中・高角側の散乱角2において1%の装置分解能を与え、かつ各格子長220を持つ結晶からの2.0分解能の回折スポットを分離可能であると評価されている。高効率測定のため、大面積検出器(空間分解能2.5mm、有感面積300mm300mm)が開発中であり、これを40台以上設置することによって33%以上の立体角をカバーする予定である。

Many proteins, especially membrane proteins and protein complexes, have larger molecular weight and then unit cells of their crystals have larger volume. Therefore, our group had designed the diffractometer which can cover such crystals with large unit cell volume (target lattice length: 250) at J-PARC. In order to separate spots closer to each other in spatial as well as time dimension in diffraction images, our proposed diffractometer adopts longer camera distance (2 = 800mm) and selects decoupled hydrogen moderator as neutron source which has shorter pulse width. Under the conditions that 1 is 33.5m, beam divergence 0.4 and crystal edge size 2mm, this diffractometer is estimated to afford the resolution () of 1% at the middle and high 2 angles and be able to resolve spots diffracted from crystals with a lattice length of 220 in each axis at -space of 2.0. In order to increase measurement efficiency, novel large-area detector (larger than 300mm 300mm) with a spatial resolution of better than 2.5mm is under development. More than 40 detectors plan to be installed, providing the total solid angle coverage of larger than 33%.