Universality and structural implications of the Boson peak in Proteins

蛋白質のボソンビークの普遍性と構造との関係性

中川 洋   ; 城地 保昌*; 北尾 彰朗*; 山室 修*; 片岡 幹雄*

Nakagawa, Hiroshi; Jochi, Yasumasa*; Kitao, Akio*; Yamamuro, Osamu*; Kataoka, Mikio*

蛋白質の柔らかさや固さは、環境に影響を受けるダイナミクスに反映される。蛋白質の低エネルギー振動スペクトルの特徴の一つである、ボソンピークは、低温や乾燥状態における蛋白質構造の固さの指標となる。この論文では、中性子非弾性散乱と分子シミュレーションによって、ボソンピークと体積についての水和,温度,圧力効果を調べた。水和,加圧,低温はボソンピークを高エネルギー側にシフトさせ、強度が小さくなり、またキャビティが小さくなった。しかし、このような効果は水和蛋白質にはあまり見られなかった。体積の減少は固さの増加を意味し、これがボソンピークシフトの起源である。ボソンピークはキャビティ体積で予測できる。この予測は、強い準弾性散乱のために実験的にはボソンピークが見分けられない場合に、非干渉性中性子散乱スペクトルにおける準弾性散乱の寄与を見積もるのに効果的である。

Softness and rigidity of proteins are reflected in the structural dynamics, which are in turn affected by the environment. The characteristic low-frequency vibrational spectrum of a protein, known as boson peak, is an indication of the structural rigidity of the protein at cryogenic temperature or dehydrated conditions. In this paper, the effect of hydration, temperature, and pressure on the boson peak and volumetric properties of a globular protein are evaluated by using inelastic neutron scattering and molecular dynamics simulation. Hydration, pressurization, and cooling shift the boson peak position to higher energy and depress the peak intensity and decreases the protein and cavity volumes, although pressure hardly affects the boson peak of the fully hydrated protein. A decrease of each volume means the increase of rigidity, which is the origin of the boson peak shift. The boson peak profile can be predicted by the total cavity volume. This prediction is effective for the evaluation of the net quasielastic scattering of incoherent neutron scattering spectra when the boson peak cannot be distinguished experimentally because of a strong contribution from quasielastic scattering.