Hydration and its hydrogen bonding state on a protein surface in the crystalline state as revealed by molecular dynamics simulation

分子動力学シミュレーションで明らかにした結晶状態の球状タンパク質表面の水和とその水素結合状態

中川 洋   ; 玉田 太郎*

Nakagawa, Hiroshi; Tamada, Taro*

タンパク質の水和は、タンパク質の安定性と分子認識に極めて重要である。水分子は、水素結合を介してタンパク質の表面と相互作用する。ここでは、球状タンパク質であるスタフィロコッカルヌクレアーゼの結晶状態での水和構造と水素結合状態を、様々な水和レベルで全原子分子動力学シミュレーションにより調べた。その結果、疎水性の残基表面は親水性の残基表面よりも水和性が高いことがわかったが、水分量の増加に応じて両者は均一に水和することがわかった。また、水和した水の水素結合は四面体構造をしており、バルク水の構造とあまり変わらないことがわかった。この水素結合構造は、中性子結晶構造解析の結果と一致している。今回のシミュレーションは、結晶状態での水和構造や水素結合状態を解析するのに有効であり、結晶構造解析で得られた情報をさらに解析するのに大いに役立つと考えられる。

Protein hydration is crucial for the stability and molecular recognition of a protein. Water molecules interact with a protein surface via hydrogen bonding. Here, we examined the hydration structure and hydrogen bonding state of a globular protein, staphylococcal nuclease, at various hydration levels in a crystalline state by all-atom molecular dynamics simulation. The hydrophobic residue surface was found to be more hydrated than the hydrophilic residue surface, but both were uniformly hydrated in response to increased water content. In addition, the hydrogen bonds in hydrated water have a tetrahedral structure, which is not much different from the structure of bulk water. The hydrogen bonding structure is compatible with the results of neutron crystallography. The simulations are useful for analyzing the hydration structure and hydrogen bonding state in the crystalline state, and will greatly assist in the further analysis of the information obtained from crystal structure analysis.