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Nanosecond structural dynamics of intrinsically disordered $$beta$$-casein micelles using neutron spectroscopy

中性子分光法による天然変性蛋白質ベータカゼインミセルのナノ秒の構造ダイナミクス

中川 洋   ; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T.*; Richter, D.*; Doster, W.*

Nakagawa, Hiroshi; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T.*; Richter, D.*; Doster, W.*

ベータカゼインは、温度の上昇とともに可逆的な吸熱性の自己会合を起こし、ミセルを形成する。我々は、ナノ秒スケールの分子運動の観点から構造ダイナミクスを評価した。我々は、溶液中のベータカゼインについて、ナノ秒およびサブナノ秒の時間スケールでの2つの緩和過程を報告する。どちらの過程も、調和振動ポテンシャルでのバネ定数を定義したBrownian Oscillatorモデルを用いて解析した。緩和時間を溶媒の粘度で割ると、温度依存性のほとんどが取り除かれ、この過程が溶媒の密度揺らぎを含んでいることを示している。より速い過程は振幅が小さく、水和水を必要とする。ミセルの中では、ベータカゼインモノマーの柔軟性が保たれている。

$$beta$$-casein undergoes a reversible endothermic self-association with increasing temperature, forming micelles of limited size. We characterize the structural flexibility in terms of nano-second molecular motions. We report on two relaxation processes on a nano-second and a sub-nano-second time scale for $$beta$$-casein in solution. Both processes are analyzed by Brownian Oscillator model, by which the spring constant can be defined in the isotropic parabolic potential. The slower process seems a characteristic feature of the unfolded structure, and dividing the relaxation time by the solvent viscosity removes most of the temperature dependence, indicating that indicates, the process involves density fluctuations of the solvent. The faster process has a smaller amplitude and requires hydration water. The flexibility of a $$beta$$-casein monomer is preserved in the micelle.

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パーセンタイル:0.01

分野:Biophysics

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