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-casein micelles using neutron spectroscopy中川 洋; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T.*; Richter, D.*; Doster, W.*
Joint Annual Report 2021 of the MLZ and FRM II, P. 55, 2022/00
被引用回数：0 パーセンタイル：0.01(Biophysics)ベータカゼインは、温度の上昇とともに可逆的な吸熱性の自己会合を起こし、ミセルを形成する。我々は、ナノ秒スケールの分子運動の観点から構造ダイナミクスを評価した。我々は、溶液中のベータカゼインについて、ナノ秒およびサブナノ秒の時間スケールでの2つの緩和過程を報告する。どちらの過程も、調和振動ポテンシャルでのバネ定数を定義したBrownian Oscillatorモデルを用いて解析した。緩和時間を溶媒の粘度で割ると、温度依存性のほとんどが取り除かれ、この過程が溶媒の密度揺らぎを含んでいることを示している。より速い過程は振幅が小さく、水和水を必要とする。ミセルの中では、ベータカゼインモノマーの柔軟性が保たれている。
-casein micelles by neutron spectroscopy中川 洋; Appavou, M.-S.*; Wuttke, J.*; Zamponi, M.*; Holderer, O.*; Schrader, T. E.*; Richter, D.*; Doster, W.*
Biophysical Journal, 120(23), p.5408 - 5420, 2021/12
被引用回数：1 パーセンタイル：8.05(Biophysics)カゼイン蛋白質は、プロリン残基が多いため、典型的な折り畳み蛋白質とは異なる、拡張された構造的特徴とそのダイナミクスを特徴としている。この特徴的な構造のダイナミクスをOrenstein-Uhlenbeckブラウン振動子モデルを用いた広い時間スケールのQENS実験により記述することができた。また、リン酸カルシウムの効果的な貯留についても、その特徴的な動的構造の観点から議論することができた。また、ナノ秒オーダーでのタンパク質の物理過程が生体機能に与える生物学的な役割についても報告した。
