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論文

Identification of erythroid progenitors induced by erythropoietic activity in ${it Xenopus laevis}$

小坂 菜美*; 須貝 龍久*; 永澤 和道*; 谷崎 祐太*; 目黒 瑞枝; 會沢 洋一*; 前川 峻*; 安達 基泰; 黒木 良太; 加藤 尚志

Journal of Experimental Biology, 214(6), p.921 - 927, 2011/03

 被引用回数:23 パーセンタイル:66.86(Biology)

酸素は、動物が生きていくうえで必須である。赤血球は、組織への酸素の運搬を担っている。本研究では、カエルの赤血球前駆細胞を検出できるコロニーアッセイを確立することで、組換え型xlEPOが赤血球コロニー形成を誘導させることと、貧血における血中の赤血球造血活性を増加させることを示した。以上の結果は、エリスエポエチンを介した赤血球造血活性が両生類に存在し、赤血球数の制御が脊椎動物間で変化していることを示している。

論文

Structural phase transition in the spin gap system YbAl$$_3$$C$$_3$$

松村 武*; 稲見 俊哉; 小坂 昌史*; 加藤 慶顕*; 犬飼 敬希*; 落合 明*; 中尾 裕則*; 村上 洋一*; 片野 進*; 鈴木 博之*

Journal of the Physical Society of Japan, 77(10), p.103601_1 - 103601_4, 2008/10

 被引用回数:13 パーセンタイル:62.4(Physics, Multidisciplinary)

The unresolved phase transition at 80K in YbAl$$_3$$C$$_3$$ has been studied by X-ray diffraction. It has been confirmed that the transition is a structural one with atomic displacement. Superlattice reflections that appear below 80K show that the crystal structure changes from hexagonal to orthorhombic. From the reflection conditions, we conclude that the space group in the low temperature phase is Pbca, where all the atoms occupy the general 8c site. By fitting the observed intensities, we present two possible models of atomic displacement. The displacement results in the deformation of the triangular lattice of Yb spins, which is considered to be responsible for the formation of a spin-singlet ground state at low temperatures.

口頭

Implication of molecular diversity and functional conservation of erythropoietin based on a comparison of tertiary structures of humans and frogs

目黒 瑞枝; 安達 基泰; 永澤 和道*; 別府 実穂*; 岡崎 伸生; 小坂 菜美*; 玉田 太郎; 黒木 良太; 加藤 尚志

no journal, , 

The tertiary structure of cytokine-receptor complex provides information about molecular interactions trigger the receptor activation, the primary event of physiological response. To further our understanding of structural basis of cytokines, cross-species comparison of a cytokine structure is an important clue. When we identified erythropoietin (EPO) in African clawed frog, Xenopus laevis, namely xlEPO, it was our surprise that xlEPO shares only 38% of the amino acid sequence with human EPO (hEPO) and lacks N-glycosylation. Dispite the low molecular similarity, xlEPO could stimulate proliferation and differentiation of erythrocytic cells transcending species. These findings lead us to explore a particular topology specific to EPO-EPOR binding by solving the crystal structure of xlEPO that enables us to compare the tertiary structures of EPO. In this study, we determined the crystal structure of unbound form of xlEPO. xlEPO exhibited extremely similar topology to hEPO, and the $$alpha$$-carbon root mean square distance between xlEPO and hEPO are 2.35 ${AA}$ and 3.06 ${AA}$, with 1EER and the NMR structure (1BUY), respectively. The tertiary structure of receptor-binding form of xlEPO would enable us to understand the conformational change of xlEPO, and to design EPO mimetics based on newer concepts.

口頭

赤血球造血因子エリスロポエチンの結晶構造から見える受容体結合部位の種間保存

目黒 瑞枝; 永澤 和道*; 小坂 菜美*; 安達 基泰; 岡崎 伸生; 玉田 太郎; 黒木 良太; 加藤 尚志

no journal, , 

エリスロポエチン(EPO)は多数の生物種においてEPO受容体の活性化により赤血球造血を誘導する分子であり、成長ホルモンやプロラクチンと同様に4ヘリカルバンドル構造を持つ。ヒトとツメガエルについて、EPOの生物機能と立体構造を両種間で比較し、構造活性相関を考察した。両種EPOのアミノ酸一致率は全体で38%、受容体結合部位では58%である。しかし、ツメガエルEPOは両種の受容体を活性化し、さらに受容体結合部位のアミノ酸立体配置が高く保存されていることを解明した。

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