赤血球造血因子エリスロポエチンの結晶構造から見える受容体結合部位の種間保存

Evolutionary conservation of the tertiary structures between human and erythropoietin

目黒 瑞枝; 永澤 和道*; 小坂 菜美*; 安達 基泰; 岡崎 伸生; 玉田 太郎; 黒木 良太; 加藤 尚志

Meguro, Mizue; Nagasawa, Kazumichi*; Kosaka, Nami*; Adachi, Motoyasu; Okazaki, Nobuo; Tamada, Taro; Kuroki, Ryota; Kato, Takashi

エリスロポエチン(EPO)は多数の生物種においてEPO受容体の活性化により赤血球造血を誘導する分子であり、成長ホルモンやプロラクチンと同様に4ヘリカルバンドル構造を持つ。ヒトとツメガエルについて、EPOの生物機能と立体構造を両種間で比較し、構造活性相関を考察した。両種EPOのアミノ酸一致率は全体で38%、受容体結合部位では58%である。しかし、ツメガエルEPOは両種の受容体を活性化し、さらに受容体結合部位のアミノ酸立体配置が高く保存されていることを解明した。

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