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小野 滉貴*; 肥後本 隼也*; 齋藤 優冴*; 内野 瞬; 西田 祐介*; 高橋 義朗*
Nature Communications (Internet), 12, p.6724_1 - 6724_8, 2021/11
被引用回数：8 パーセンタイル：69.3(Multidisciplinary Sciences)量子輸送は物理学においてお馴染みの概念である。特に、端子間で生じる量子輸送は固体物理において多く研究がなされており、基礎的な重要性に加え、量子デバイスへの応用も考えられている。最近では、操作性の高い冷却原子気体を用いた量子輸送の研究-アトムトロニクス-が行われるようになり、メゾスコピック輸送を理解する新たなアプローチとして注目されている。今回、我々は2軌道光学格子中でのYb原子気体を用いた量子輸送のスキームを実現した。我々のスキームでは、多成分フェルミ原子気体と局在不純物からなる系を考え、カレントは不純物と原子気体との相互作用によりスピン空間上で生じる。我々は実際、このスキームで生じる多彩な量子輸送を明らかにした。本研究は、スピン自由度を用いたアトムトロニクスの扉を開く重要な成果であったと考えられる。
上原 和也; 朝倉 伸幸; 定本 嘉郎*; 川島 寿人; 久保 博孝; 仲野 友英; 竹永 秀信; 藤本 加代子; 雨宮 宏*; 齋藤 和史*
no journal, ,
電子の温度やエネルギーの評価はダイバーター板への熱流・粒子流負荷の評価にあたって重要である。そのために、JT-60Uのダイバータ板上に配置されている静電プローブで測定されているプローブ電流-電圧特性を数値的に1次微分して電子エネルギー分布関数を求めた。X点MARFE及びプラズマデタッチメントが発生する場合の電子温度と分布関数の形が評価されている。
安達 基泰; 前川 京子*; 松澤 由美子*; 斎藤 嘉朗*; 黒木 良太
no journal, ,
CYP2C9は、シトクロームP450に属し、ヒトの薬物代謝に関わる重要な酵素の一つである。本研究では、野生型CYP2C9及びそのSNPに由来する*30による薬物代謝の分子機構を解明するため、それらのCYP2C9と薬物との複合体のX線結晶構造解析を実施した。CYP2C9は、N末端領域を削除した遺伝子を大腸菌で発現および精製したものを、結晶化試料として用いた。ロサルタンとの複合体の結晶化は、共結晶化法により実施した。得られた結晶を用いて、放射光によるX線回折実験を行い、それぞれ2.1
分解能の回折データを取得した。立体構造解析の結果、結合した薬物の電子密度が観測された。
and their activities toward arachidonic acid 
前川 京子*; 松澤 由美子*; 安達 基泰; 黒木 良太; 斎藤 嘉朗*
no journal, ,
Cytochrome P450 2C9 (CYP2C9) is a polymorphic enzyme responsible for the oxidative metabolism of up to 15% of the drugs that undergo phase I metabolism. We previously reported that 
and 
, which were observed at allele frequencies of about 3% and 0.2% in Japanese, respectively. This study was aimed to access their catalytic activities toward endogenous arachidonic acid . The N-terminal modified and C-terminal His-tagged wild-type CYP2C9, CYP2C9
3 and CYP2C930 were expressed in Rosetta2 cells. After cells were lysed, proteins were extracted from membranes using Cymal-5 and purified using Ni-affinity and CM-Sepharose ion exchange columns. Both variants exhibited significantly lower Luciferein-H hydroxylation activities than the wild-type. Arachidonic acid were metabolized into bioactive lipids such as 14,15-epoxyeicosatrienoic acid and 19-hydroxyeicosatetraenoic acid, but their production by variant enzymes was much lower than those by the wild-type.
