中性子非弾性散乱で見るアクチンのダイナミクス

Actin dynamics observed by neutron inelastic scattering

藤原 悟; Plazanet, M.*; 松本 富美子; 遠藤 仁; 小田 俊郎*

Fujiwara, Satoru; Plazanet, M.*; Matsumoto, Fumiko; Endo, Hitoshi; Oda, Toshiro*

アクチンは、真核細胞に最も豊富に存在し、細胞運動に関係する実に多様な機能を持つ蛋白質である。アクチン単量体(G-アクチン)は重合して繊維状重合体F-アクチンを形成する。このF-アクチンの"柔らかさ"が多様な機能の発現に重要であると言われている。われわれは、F-アクチン機能の多様性を理解するために、F-アクチンの柔らかさの起源であるアクチンの内部運動特性を中性子非弾性散乱のさまざまな手法を用いて調べてきた。ピコ秒時間領域の運動特性の直接測定可能な中性子非干渉性弾性散乱測定及び中性子準弾性散乱測定から、F-アクチン及びG-アクチンの運動特性が異なることが明らかとなった。さらに蛋白質の並進拡散や蛋白質内ドメインの運動などの起こる領域に対応するナノ秒領域の運動特性が測定できる中性子スピンエコー法による測定から、F-アクチンとG-アクチンの緩和過程が異なることが示された。また、その緩和過程に分子内の内部運動が影響していることが示唆された。

Actin is one of the most abundant proteins in eukaryotic cells, and expresses a variety of functions related to cell motility. Actin monomers (G-actin) polymerize into the helical F-actin. It has been shown that the multiple functions of F-actin arise from flexibility of F-actin. For understanding flexibility of F-actin and thereby its multiple functions, it is important to understand dynamic properties of F-actin. We employed elastic incoherent and quasielastic neutron scattering, to characterize dynamic properties of F-actin and G-actin. We showed that the dynamics properties of F-actin and G-actin are different. Furthermore, neutron spin-echo experiments of F-actin and G-actin showed that the motions of F-actin and G-actin on nano-scales, described by single relaxation processes, are different. Diffusion constants obtained suggested the effects of internal motions of the actin-protomers.