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好塩性細菌由来$$beta$$-lactamaseによるCs$$^{+}$$及びSr$$^{2+}$$認識機構

Cs$$^{+}$$ and Sr$$^{2+}$$ recognition mechanism of halophilic $$beta$$-lactamase

新井 栄揮; 米澤 悌; 安達 基泰; 徳永 廣子*; 石橋 松二郎*; 徳永 正雄*; 黒木 良太

Arai, Shigeki; Yonezawa, Yasushi; Adachi, Motoyasu; Tokunaga, Hiroko*; Ishibashi, Matsujiro*; Tokunaga, Masao*; Kuroki, Ryota

蛋白質は金属イオンの電荷数の違いやイオン半径のわずかな違い(Na$$^{+}$$ $$sim$$1.14${AA}$, K$$^{+}$$ $$sim$$1.52${AA}$, Mg$$^{2+}$$ $$sim$$0.86${AA}$, Ca$$^{2+}$$ $$sim$$1.14${AA}$)などを識別することができる。これまでにわれわれは蛋白質が有する上記の特徴に着目し、蛋白質を利用した希少金属の捕集研究を進めてきたが、原子力発電所事故を背景に、Cs, Sr捕集蛋白質材料の開発に着手した。その一環としてわれわれは、分子表面に数多くの負電荷を有し、多くの金属イオンを結合できる可能性がある${it Chromohalobacter}$ sp.560由来・好塩性$$beta$$-Lactamase(HaBLA)について、X線結晶解析によるCs$$^{+}$$, Sr$$^{2+}$$結合部位の抽出を試みた。0.1M Cs$$^{+}$$, 0.2M Sr$$^{2+}$$を含む結晶化溶液から得られたHaBLA結晶について、空間群${it P}$3$$_{1}$$,分解能2.0${AA}$,格子定数a=b=115.9${AA}$, c=67.9${AA}$, Rmerge 9.6%の回折データを取得し、非対称単位(蛋白質3分子)あたり3つのCs$$^{+}$$結合部位、及び、6つのSr$$^{2+}$$結合部位の同定に成功した。Cs$$^{+}$$, Sr$$^{2+}$$選択性の高い金属結合部位を抽出できれば、その構造をスカフォールドとしてCs$$^{+}$$, Sr$$^{2+}$$結合部位の人工創製が可能になると期待できる。

Proteins can distinguish various metal ions. Recently, we succeeded in X-ray crystallographic analysis of the halophilic $$beta$$-Lactamase (HaBLA) derived from ${it Chromohalobacter}$ sp.560 under the existence of Cs+ and Sr2+. Diffraction data at 2.0 ${AA}$ resolution (space group P31, Unit cell a = b =115.9 ${AA}$, c =67.9 ${AA}$, Rmerge 9.6%) was collected. Three Cs$$^{+}$$ and six Sr$$^{2+}$$ metal ion binding sites of HaBLA molecules in the asymmetric unit were identified. This structural information is very useful to create the artificial Cs$$^{+}$$ or Sr$$^{2+}$$ binding site on the protein molecules.

使用言語

 :

Japanese

掲載資料名

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巻

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号

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ページ数

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発行年月

 :

発表会議名

 :

第12回日本蛋白質科学会年会

開催年月

 :

2012/06

開催都市

 :

名古屋

開催国

 :

日本

キーワード

 :

no keyword

特許データ

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PDF

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論文URL

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研究データの公開先DOI

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使用施設

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広報プレスリリース

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論文解説記事
(成果普及情報誌)

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受委託・共同研究相手機関

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鹿児島大学

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