検索対象:     
報告書番号:
※ 半角英数字
 年 ~ 
 年

Dynamics of proteins with different molecular structures under solution condition

生理的条件下における異なる分子構造を持つタンパク質のダイナミクス

井上 倫太郎*; 小田 隆*; 中川 洋; 富永 大輝*; 齋尾 智英*; 川北 至信; 清水 将裕*; 奥田 綾*; 守島 健*; 佐藤 信浩*; 裏出 令子*; 佐藤 衛*; 杉山 正明*

Inoue, Rintaro*; Oda, Takashi*; Nakagawa, Hiroshi; Tominaga, Taiki*; Saio, Tomohide*; Kawakita, Yukinobu; Shimizu, Masahiro*; Okuda, Aya*; Morishima, Ken*; Sato, Nobuhiro*; Urade, Reiko*; Sato, Mamoru*; Sugiyama, Masaaki*

非干渉性中性子準弾性散乱(iQENS)は、タンパク質の内部ダイナミクスを調べるための魅力的な手法である。しかし、中性子ビームのフラックスが低いことや、iQENSプロファイルから内部ダイナミクスを抽出するための解析手法がないことが、生理的条件下(溶液中)での研究の障害となっていた。近年の中性子分光器の開発により、iQENSプロファイルから内部ダイナミクス,並進拡散,回転拡散を切り離すことが可能となった。本研究では、球状性蛋白質(GDP)と天然変性蛋白質(IDP)の溶液中での内部ダイナミクスを調べた。その結果、IDPの平均緩和時間はGDPよりも大きいことが分かった。IDPの内部ダイナミクスを詳細に解析した結果、IDPのmobileなH原子の割合はGDPよりもはるかに高いことが明らかになった。興味深いことに、mobileな水素原子の割合は、溶媒に曝された表面の水素原子の割合と密接に関連していることがわかった。iQENS研究では、タンパク質の分子構造に応じて、溶媒にさらされたアミノ酸残基が内部ダイナミクスを支配していることが示された。

Incoherent quasielastic neutron scattering (iQENS) is a fascinating technique for investigating the internal dynamics of protein. However, both low flux of neutron beam and absence of analytical procedure for extracting the internal dynamics from iQENS profile have been obstacles for studying it under physiological condition (in solution). Thanks to the recent development of neutron source, spectrometer and computational technique, they enable us to decouple internal dynamics, translational and rotational diffusions from the iQENS profile. The internal dynamics of two proteins: globular domain protein (GDP) and intrinsically disordered protein (IDP) in solution were studied. It was found that the average relaxation rate of IDP was larger than that of GDP. Through the detailed analyses on their internal dynamics, it was revealed that the fraction of mobile H atoms in IDP was much higher than that in GDP. Interestingly, the fraction of mobile H atoms was closely related to the fraction of H atoms on highly solvent exposed surfaces. The iQENS study presented that the internal dynamics were governed by the highly solvent exposed amino acid residues depending upon protein molecular architectures.

Access

:

- Accesses

InCites™

:

Altmetrics

:

[CLARIVATE ANALYTICS], [WEB OF SCIENCE], [HIGHLY CITED PAPER & CUP LOGO] and [HOT PAPER & FIRE LOGO] are trademarks of Clarivate Analytics, and/or its affiliated company or companies, and used herein by permission and/or license.