Sequence analysis of the gliding protein Gli349 in

マイコプラズマモービレの滑走タンパク質Gli349の配列解析

目次 正一; 上野山 敦子*; 久保 純*; 宮田 真人*; 由良 敬; 河野 秀俊; 郷 信広

Metsugi. Shoichi; Uenoyama, Atsuko*; Kubo, Jun*; Miyata, Makoto*; Yura, Kei; Kono, Hidetoshi; Go, Nobuhiro

マイコプラズマモービレの滑走メカニズムは、未知のままで残っているが、他のバクテリアのどんな以前に特定されたメカニズムとも異なっていると信じられている。マイコプラズマモービレのGli349は、ガラスの表面への付着と滑走性の両方に必須であるのが知られている。したがって、私たちは、Gli349の構造を解くためにGli349と相同タンパク質MYPU2110の配列解析を実行した。モチーフ"YxxxxxGF"がMYPU2110とGli349にそれぞれ16回と11回現れるのがわかった。さらなる解析により、Gli349がおよそ100残基長の部分配列を18回反復して含んでいて、MYPU2110が22回含むのを明らかにした。リピートは新規のものであった。キモトリプシンによるGli349のタンパク質加水分解により、切断点がリピート間にしばしば位置するのを明らかにした。

The motile mechanism of Mycoplasma mobile remains unknown but is believed to differ from any previously identified mechanism in bacteria. Gli349 of M. mobile is known to be responsible for both adhesion to glass surfaces and mobility. We therefore carried out sequence analyses of Gli349 and its homolog MYPU2110 from M. pulmonis to decipher their structures. We found that the motif "YxxxxxGF" appears 11 times in Gli349 and 16 times in MYPU2110. Further analysis of the sequences revealed that Gli349 contains 18 repeats of about 100 amino acid residues each, and MYPU2110 contains 22. No sequence homologous to any of the repeats was found in the NCBI RefSeq non-redundant sequence database, and no compatible fold structure was found among known protein structures, suggesting that the repeat found in Gli349 and MYPU2110 is novel and takes a new fold structure. Proteolysis of Gli349 using chymotrypsin revealed that cleavage positions were often located between the repeats, implying that regions connecting repeats are unstructured, flexible and exposed to the solvent.