Adsorption of uranium(VI) on silica particles modified with protein

タンパク質で修飾したシリカ粒子へのウラン(VI)の吸着

香西 直文   ; 鈴木 義規; 南川 卓也 ; 坂本 文徳  ; 大貫 敏彦; Francis, A. J.

Kozai, Naofumi; Suzuki, Yoshinori; Nankawa, Takuya; Sakamoto, Fuminori; Onuki, Toshihiko; Francis, A. J.

タンパク質は、微生物細胞表面においてウランと結合する生体分子の一つである。タンパク質へのウラン吸着機構を解明するために、本研究では、細胞表面タンパク質の一種であるプロテインAを修飾させたシリカ粒子を用いて、タンパク質へのウラン(VI)の吸着挙動を検討した。比較のために、非修飾シリカ粒子(Si-OH)と-COOH, -NH, -OPOHのいずれか一つの官能基で修飾したシリカ粒子も実験に用いた。ウラニルイオンは、アミノ基及びリン酸基修飾粒子に最もよく吸着した。また、プロテインAで修飾した試料への吸着挙動はアミノ基及びリン酸基修飾粒子への吸着挙動に類似した。しかし、プロテインAのリン酸基含有量が少ないことを考慮すると、プロテインA修飾粒子へのウラニルイオンの吸着挙動では、アミノ基が主たる吸着サイトであると考えられる。

One of the biomolecules at the cell surface of bacteria to bind uranium is protein. To clarify adsorption mechanism of uranium on protein, this study investigated the adsorption of uranium (VI) on protein by use of silica particles modified with a cell surface protein, protein A. Unmodified silica particles (Si-OH) and the silica particles on which one kind of the following functional groups, -COOH, -NH, and -OPOH, was fixed were also used as reference. The adsorption pf uranyl ions on the silica particles modified with amino group and phosphoric group are the greatest. The sorption behavior of uranyl ions on silica particles modified with protein A was similar to those on the silica particles modified with amino group and phosphoric group. However, because the content of phosphoric group in protein A is low, amino group is thought to be the major adsorption site of uranyl ions on the protein A-modified particles.