In situ observation on hierarchical actin bundle networks; Salt concentration effects

アクチンバンドルネットワーク階層構造のその場観察; 塩濃度効果

増井 友美; 敷中 一洋*; Kwon, H.*; 小泉 智; 橋本 竹治; 岩瀬 裕希; 角五 彰*; Gong, J.*

Masui, Tomomi; Shikinaka, Kazuhiro*; Kwon, H.*; Koizumi, Satoshi; Hashimoto, Takeji; Iwase, Hiroki; Kakugo, Akira*; Gong, J.*

アメーバ運動は、生体内の細胞骨格タンパク質であるアクチンがアクチン結合タンパク質を介して形成するバンドル,二次元ネットワーク,三次元ゲル構造の構築と消滅の制御によって生み出されている。この構造の制御機構については、これまでアクチン結合タンパク質の多様性によって理解されてきた。一方、この系を物質科学的な性質に着目すると、アクチンは負電荷,アクチン結合タンパク質は正電荷を有する。また、生体内では塩濃度の不均一性が存在する。このため、塩濃度変化が構造形成に及ぼす効果を調べることは大変重要となる。そこで、本研究では、アクチン結合タンパク質のモデルとしてポリカチオンを用い、フィラメントアクチンとポリカチオンが形成する複合体構造に及ぼす塩濃度の効果を中性子超小角散乱法を用いて観察した。その結果、低塩濃度ではネットワーク様構造を形成し、塩濃度の増大によってバンドル構造が発達し、さらに塩濃度が上昇するとバンドル構造が消滅することを明らかにした。

Actin is one of the cytoskeleton proteins and it is most abundant proteins in eucaryotic cell. They play a crucial role in cell motility by polymerization of monomeric globular G-actin into polymeric filamentous actin (F-actin). With actin binding proteins, they form various structures such as linear bundles, two-dimensional networks, and three-dimensional gels. It has been considered that these structures are controlled by the specific interaction between actin and binding protein. However from the physicochemical point of view, actin has negative charge and actin-binding protein has positive charge. Thus, the electrostatic interaction might play important role to determinein the structure. Based on this idea, we have investigated the effects of salt concentration on the stability and structure of actin-polymer complexes by using small angle neutron scattering (SANS) technique.