モデル細胞骨格の組み替え機構

Assembly and disassembly of model cytoskeleton system

増井 友美; 敷中 一洋*; Kwon, H.*; 小泉 智; 橋本 竹治; 岩瀬 裕希; 角五 彰*; Gong, J.*

Masui, Tomomi; Shikinaka, Kazuhiro*; Kwon, H.*; Koizumi, Satoshi; Hashimoto, Takeji; Iwase, Hiroki; Kakugo, Akira*; Gong, J.*

細胞運動は、細胞骨格タンパク質であるアクチンがアクチン調節タンパク質を介して形成するバンドル,二次元ネットワーク,三次元ゲル構造の構築と消滅の制御によって生み出されている。これまでに、アクチンの負電荷,アクチン調節タンパク質の正電荷に着目し、アクチンとポリカチオンからなるモデル細胞骨格を構築すると、塩濃度変化によって構造変化が生じることが明らかにされてきた。しかしながら、顕微鏡分解能以下のナノメートルスケールの構造情報を得ることは困難であった。そこで、本研究では、蛍光顕微鏡と中性子小角散乱法を併用することで、溶液条件下でナノスケールからマクロメートルスケールに渡る階層構造の変化を明らかにすることを目的とし、4桁に渡る空間スケールの構造情報を定量的に得ることに成功した。得られた構造パラメータから、塩による遮蔽距離がアクチン間距離も大きい場合には、残存するアクチン間の斥力からコイル構造を形成すること、塩濃度の増大によってアクチン間の斥力が塩によって遮蔽されるとバンドルが成長し、さらなる塩濃度の増大は、アクチンとポリカチオン間の引力作用をも遮蔽することによって単一アクチンへと転移することを定性的に説明することができた。

Actin is one of the most abundant cytoskeleton proteins in eucaryotic cell. They play a crucial role in cell motility by polymerizing monomeric globular G-actin into polymeric filamentous actin (F-actin). Withactin-binding proteins (ABPs), they form higher order structures such as linear bundles, two-dimensional networks and three-dimensional gels. In this study we have constructed model cytoskeleton system composed of F-actin, cationic polymer and salt. To investigate salt induced hierarchical structure change we employed fluorescence microscopy and small angle neutron scattering (SANS) technique.