高電位鉄硫黄タンパク質の中性子構造解析

Neutron structure analysis of high-potential iron-sulfur protein

平野 優; 玉田 太郎; 栗原 和男; 日下 勝弘*; 三木 邦夫*

Hirano, Yu; Tamada, Taro; Kurihara, Kazuo; Kusaka, Katsuhiro*; Miki, Kunio*

高電位鉄硫黄タンパク質(HiPIP)は、+2/+3価の酸化還元状態を示す4Fe-4Sクラスターを補欠分子として保持し、紅色光合成細菌の光合成電子伝達系ではたらく水溶性電子運搬タンパク質である。本研究では、HiPIPの水素原子を含めた構造情報を得るため、高分解能中性子構造解析を行った。中性子回折実験は、大強度陽子加速器施設J-PARCにおいて行い、タンパク質としては世界最高分解能である1.1分解能の回折データを取得した。また、中性子回折データとX線回折データを同時に利用した精密化を行うため、同一結晶を用いて放射光施設Photon FactoryにおいてX線回折実験を行い、0.66分解能の回折データを取得した。

High-potential iron-sulfur protein (HiPIP) possesses a 4Fe-4S cluster as a cofactor that shows 2+/3+ redox states. HiPIP is a soluble electron carrier protein that works in the photosynthetic electron transfer chain of purple photosynthetic bacteria. We have determined the neutron crystal structure of HiPIP at high resolution to obtain structure information including hydrogen atoms. Neutron diffraction experiment was performed at J-PARC, and the diffraction data set was obtained at 1.1 resolution that is the highest resolution in the protein neutron diffraction data. To perform X-ray and neutron joint refinement, we also collected X-ray diffraction data at Photon Factory, and the diffraction data set was obtained at 0.66 resolution.