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電子伝達タンパク質の中性子構造解析

Neutron structure analysis of electron transfer proteins

平野 優; 栗原 和男; 玉田 太郎; 日下 勝弘*; 三木 邦夫*

Hirano, Yu; Kurihara, Kazuo; Tamada, Taro; Kusaka, Katsuhiro*; Miki, Kunio*

電子伝達タンパク質の多くは、ヘム、フラビン、鉄硫黄クラスターなどの補欠分子族を結合し、補欠分子族を介した水素原子や外殻電子の移動により電子伝達が行われる。我々は、高電位鉄硫黄タンパク質(HiPIP)とNADHシトクロムb5還元酵素(b5R)の2つの電子伝達タンパク質について高分解能で中性子構造を決定した。HiPIPとb5Rの中性子回折データは、J-PARCのiBIXビームラインにおいて収集し、HiPIPは1.1${AA}$分解能、b5Rは1.4${AA}$分解能の回折データを取得した。HiPIP, b5R共に同一の結晶を用いX線回折データも取得し、X線データと中性子データを相補に利用した同時精密化を行った。その結果、タンパク質表面の解離性残基のプロトン化状態や水分子の配向を決定することができた。

Many electron transfer proteins possess prosthetic groups, such as heme, flavin and iron-sulfur cluster. The electron transfer reaction is associated with the movement of hydrogen atoms or outer electrons of the prosthetic groups. We have determined high-resolution neutron structure of both high-potential iron-sulfur protein (HiPIP) and NADH cytochrome ${it b$_{5}$}$ reductase (b5R). We have collected neutron diffraction data of HiPIP and b5R at iBIX beamline of J-PARC, and diffraction data sets were obtained at 1.1 ${AA}$ resolution (HiPIP) and 1.4 ${AA}$ resolution (b5R). X-ray diffraction data sets of HiPIP and b5R were also collected using the same crystals used for the neutron diffraction experiment. We have performed X-ray and neutron joint refinement, and we determined protonation states of amino acid residues and orientation of water molecules on the surface of the proteins.

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