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X-ray crystallographic analysis of $$beta$$-Lactamase derived from ${it Chromohalobacter}$ sp.560

${it Chromohalobacter}$ sp.560由来$$beta$$-LactamaseのX線結晶解析

新井 栄揮; 徳永 廣子*; 玉田 太郎; 米澤 悌; 安達 基泰; 山田 貢; 石橋 松二郎*; 徳永 正雄*; 黒木 良太

Arai, Shigeki; Tokunaga, Hiroko*; Tamada, Taro; Yonezawa, Yasushi; Adachi, Motoyasu; Yamada, Mitsugu; Ishibashi, Matsujiro*; Tokunaga, Masao*; Kuroki, Ryota

好塩性蛋白質は、表面に存在する多くの酸性アミノ酸残基によってさまざまな無機イオンを結合することができる。好塩性蛋白質はレアメタルや放射性金属イオンの捕集材料として用いることができる可能性があるため、分子構造・機能研究グループでは好塩性蛋白質の分子構造を研究している。最近、分子構造・機能研究グループでは、中度好塩菌${it Chromohalobacter}$ sp.560由来$$beta$$-Lactamase(HaBLA)のX線結晶解析に成功した。Photon FactoryのNE3Aビームラインにより、3.0${AA}$分解能の回折データを収集し、構造解析を行った結果、HaBLAの主鎖構造は非好塩性$$beta$$-Lactamaseと類似した構造をとるが、HaBLAの分子表面は大部分が負電荷で占められることが判明した。このような構造学的情報は、CsやSrのような金属の特異性を向上させるために有効となる。

Halophilic proteins can bind various inorganic ions with its negative charges located over the molecular surface. We are investigating the molecular structure of the halophilic proteins because halophilic proteins might be used as a material capturing for the rare metals and/or the radioactive metal ions. Recently, we succeeded in X-ray crystallographic analysis of the halophilic $$beta$$-Lactamase (HaBLA) derived from ${it Chromohalobacter}$ sp.560 at 3.0 ${AA}$ resolution. From this structural analysis, we found that the back bone structure and the positively charged active site feature of HaBLA was similar to those of non-halophilic BLA. The molecular surface of HaBLA were, however, occupied by large number of negative charges. This structural information is very useful to improve the specificity of metals such as Cs or Sr.

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