中性子準弾性散乱によるF-アクチン及びミオシンS1のダイナミクス解析

Internal dynamics of F-actin and myosin S1 studied by quasi elastic neutron scattering

松尾 龍人; 荒田 敏昭*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Matsuo, Tatsuhito; Arata, Toshiaki*; Oda, Toshiro*; Fujiwara, Satoru

多様な細胞機能発現において主要な役割を担うF-アクチン及びミオシンS1タンパク質のダイナミクスを、中性子散乱を用いて調べた。ミオシンS1構成原子の運動の相関時間は、ヘモグロビン等他のタンパク質と同程度であったが、F-アクチンの相関時間はS1よりも小さいことが分かった。また、S1は、測定エネルギー分解能の範囲内で止まって見える原子の割合が多いことが分かった。これらの結果は、F-アクチンがミオシンS1よりも柔軟であることを示唆している。

The dynamics of F-actin and myosin S1 were studied by quasi-elastic neutron scattering (QENS). QENS measurements were conducted on D2O solution samples of F-actin and S1 at 300 K using AMATERAS in J-PARC. It was found that while the correlation time of atomic motions of S1 was similar to that of other proteins studied so far, that of F-actin was shorter than S1. Furthermore, the fraction of immobile atoms were found to be larger for S1 than F-actin. These results suggest that F-actin is more flexible than other proteins including S1.