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中性子散乱によるアミロイド線維形成蛋白質のダイナミクスの解析

Analysis of the internal dynamics of the amyloid fibril-forming protein by neutron scattering

藤原 悟; 山田 武*; 松尾 龍人; 高橋 伸明; 蒲沢 和也*; 川北 至信; 柴田 薫*

Fujiwara, Satoru; Yamada, Takeshi*; Matsuo, Tatsuhito; Takahashi, Nobuaki; Kamazawa, Kazuya*; Kawakita, Yukinobu; Shibata, Kaoru*

アミロイド線維は、アルツハイマー病やパーキンソン病などの神経疾患を含む種々の疾病の発症に関係する。したがって、これらの疾病発症機構の解明には、アミロイド線維形成機構の解明が重要である。本研究では、アミロイド線維形成機構解明に向けて、アミロイド形成蛋白質のダイナミクスの特徴づけを行った。アミロイド線維形成のモデル蛋白質系としてエタノール中のニワトリ卵白リゾチーム(HEWL)を用い、その中性子非弾性散乱測定を行った。正常状態であるD$$_{2}$$O中のHEWL及びアミロイド線維状態である高濃度(重水素化)エタノール中のHEWLについての測定を、J-PARCの物質・生命科学実験施設におけるダイナミクス解析装置DNAを用いて行った。エネルギー分解能12$$mu$$eVでの測定を温度範囲280K$$sim$$300Kで行った。得られた散乱スペクトルの解析の結果、正常状態とアミロイド状態のHEWLにおいて、蛋白質の内部ダイナミクスが異なることが明らかとなった。特に、アミロイド状態において、分子が正常状態より柔らかくなることが示された。これは、アミロイド線維形成と蛋白質のダイナミクス異常との相関を示唆する。

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